Test sanguin pour AlAT et AsAT: norme et décodage

Lors d'une analyse biochimique du sang, des indicateurs importants de la santé humaine sont les indicateurs de l'AAT et de l'AsAT. L'hépatite, la cirrhose, le degré de dommages dans l'infarctus du myocarde et d'autres maladies sont le but de la recherche. Une augmentation ou une diminution du niveau d'enzymes correspond à une liste de maladies spécifiques.

Qu'est-ce que AlAT et AsAT

L'aspartate aminotransférase (AcAt) est une enzyme du groupe des transférases qui se forme dans les cellules tissulaires et active les processus biochimiques dans le corps. L'enzyme contient de la vitamine B6, qui fait partie du métabolisme des acides aminés. Le métabolisme AsAt assure la production de substances responsables de la synthèse du glucose, ce qui assure le maintien de l'activité humaine pendant les périodes d'effort physique élevé et de faim.

L'alanine aminotransférase (AlAt) est une enzyme du groupe des transférases, qui est produite principalement dans le foie, ainsi qu'en petite quantité dans le myocarde, le pancréas et le muscle squelettique. Le niveau minimum d'enzyme est observé dans le plasma sanguin d'une personne en bonne santé.

La norme pour l'ASAT chez les enfants jusqu'à un an est jusqu'à 60 U / L, jusqu'à 9 ans - 55 ans, pour les hommes adultes - jusqu'à 41 ans, chez les femmes - moins de 31. Norme pour l'AlAT:

Enfant jusqu'à un an

Indications pour l'analyse

Avec la destruction des cellules des organes dans lesquels les enzymes AlAT et AsAT sont synthétisées, ces dernières pénètrent dans le sang. Des analyses spéciales peuvent détecter l'écart du niveau d'enzymes par rapport à la norme. Les indications pour l'analyse sont la nécessité d'un diagnostic et d'une suspicion de pathologie des organes suivants:

Un test sanguin pour AlAT et AsAT est obligatoire pour les donneurs. La référence est donnée aux patients souffrant d'hépatite afin d'identifier le degré de lésion hépatique ou de déterminer les caractéristiques de l'effet des médicaments sur l'état de l'organe.

Comment réussir l'analyse

Pour l'étude, ils donnent du sang d'une veine. Pour que les résultats que le professionnel déchiffre soient fiables, il est nécessaire de bien préparer l'analyse:

  • l'exception de l'alcool, des aliments gras, frits et épicés par jour;
  • arrêter de fumer, mâcher du tabac pendant 1 heure;
  • paix, refus de l'activité physique;
  • refus de nourriture 8 heures avant l'étude (l'analyse est faite à jeun, mais vous pouvez boire de l'eau).

Une analyse biochimique sanguine de l'AlAT et de l'AsAT ne peut pas être effectuée immédiatement après la fluorographie, la radiographie, l'échographie, la physiothérapie, l'examen rectal. Lors de la prise de médicaments, le patient doit avertir le médecin.

L'utilisation d'acide nicotinique, d'immunosuppresseurs, de cholérétiques, de contraceptifs, ainsi que l'obésité, la grossesse, l'inactivité physique peuvent fausser les résultats..

AcAT augmenté

Les taux sanguins d'aspartaminotransférase augmentent dans certaines maladies. Ceux-ci inclus:

  • hépatite toxique, virale, alcoolique;
  • cancer primitif et métastatique du foie;
  • pancréatite aiguë;
  • cholestase;
  • attaque sévère d'angine de poitrine;
  • thrombose pulmonaire;
  • infarctus du myocarde;
  • angiocardiographie, chirurgie cardiaque;
  • stade aigu de la cardiopathie rhumatismale;
  • myopathie
  • blessures musculaires squelettiques;
  • hémolyse;
  • vascularite;
  • coup de chaleur, brûlures;
  • charge musculaire excessive (légère augmentation).

Une augmentation des transaminases chez les femmes au premier trimestre de la grossesse est la norme, au troisième - indique le développement d'une gestose sévère. Une augmentation du niveau des deux enzymes, ainsi qu'une forte augmentation de l'acide urique, de la créatinine et de la phosphatase alcaline, sont observées avec l'éclampsie, accompagnées de dommages à l'appareil de filtration des reins.

ALAT élevé

Une augmentation du taux d'alanine aminotransférase dans le sang indique la présence de certaines pathologies. Ceux-ci inclus:

  • hépatite virale;
  • dommages toxiques, cancer primitif ou métastatique du foie;
  • hépatose grasse;
  • jaunisse obstructive;
  • pancréatite sévère;
  • hypoxie, choc avec asthme;
  • myocardite;
  • infarctus du myocarde étendu;
  • myodystrophie;
  • myosite;
  • insuffisance cardiaque;
  • alcoolisme chronique;
  • brulûres sévères;
  • tumeurs;
  • maladies hémolytiques;
  • prendre des médicaments hépatotoxiques (immunosuppresseurs, antibiotiques, stéroïdes anabolisants, psychotropes, médicaments antitumoraux, contraceptifs, sulfonamides, salicylates).

Les raisons spécifiques pour augmenter le niveau d'AlAT et d'AsAT sont des infasies parasitaires - elles sont associées à l'éosinophilie, le plus souvent il y a une lésion d'échinocoque, d'amibe, de giardia. L'échinocoque endommage les tissus du cœur, du foie, des voies biliaires, des reins, du cerveau et de la moelle épinière, des poumons.

Les infestations amibiennes se manifestent par une dysenterie amibienne, mais il existe des manifestations sous forme de dégénérescence graisseuse du foie, d'abcès, de métastases au cerveau ou au péricarde. La maladie commence par des douleurs abdominales, une diarrhée avec du sang et du mucus, une augmentation des phosphatases alcalines. Avec la giardiase, une obstruction du canal biliaire avec des parasites est observée.

Dans quels cas les indicateurs sont inférieurs à la normale

Une diminution des taux sanguins d'AlAt indique une atteinte hépatique sévère, caractérisée par une diminution du nombre de cellules qui produisent l'enzyme. C'est la cirrhose, la nécrose, un manque de vitamine B6. Une carence en ASAT indique une pathologie hépatique sévère (rupture), une carence en vitamine B6.

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Quels tests sanguins pour ALAT et ASAT montrent?

ALAT et ASAT sont 2 enzymes impliquées dans les réactions biochimiques:

  • ALAT (ou ALT) - alanine aminotransférase ou aminotransférase,
  • ASAT (AST) - aspartate aminotransférase ou aspartate.

Ces enzymes assurent le transport des acides aminés entre les molécules, ce qui est important pour la bonne construction des protéines.

Les enzymes sont formées dans différents organes d'une personne..

ASAT est synthétisé dans:

  • dans le coeur,
  • dans le foie,
  • dans le cerveau,
  • dans le muscle squelettique.

ALAT est présent dans:

  • dans le foie,
  • dans les reins,
  • dans le coeur,
  • dans le muscle squelettique.

En conséquence, un test sanguin pour les enzymes ASAT et ALAT nous permet de tirer des conclusions sur l'état de ces organes.

Pourquoi ALAT peut-il augmenter?

Un niveau d'ALAT élevé indique le plus souvent des pathologies hépatiques, mais peut également être causé par diverses raisons:

  • infarctus du myocarde ou chirurgie cardiaque,
  • hépatite, jaunisse,
  • cirrhose du foie,
  • dépôts graisseux dans le foie,
  • oncologie,
  • blessures musculaires,
  • alcoolisme,
  • empoisonnement,
  • médicament.

Avec un manque de vitamine B6, le niveau d'ASAT dans le sang diminue.

Pourquoi peut augmenter ASAT?

Un changement dans le niveau d'ASAT est plus souvent associé aux maladies cardiaques, mais peut également être causé par des pathologies dans:

  • foie,
  • pancréas,
  • vésicule biliaire.

Si les indicateurs AST et ALT s'écartent, une consultation avec un hépatologue ou un cardiologue est nécessaire. Le traitement doit être uniquement sous surveillance médicale..

Augmentation de l'ALT dans le sang

9 minutes Publié par Lyubov Dobretsova 1144

ALT ou ALAT (alanine aminotransférase) et AST ou AsAT (aspartate aminotransférase) sont une combinaison de molécules protéiques complexes avec des éléments cellulaires permanents non membranaires, autrement des enzymes. Leur objectif principal est d'accélérer la réaction chimique des acides aminés (alanine et aspartique), reliant le métabolisme des protéines et des glucides. La production d'enzymes dans le corps se produit de manière endogène, c'est-à-dire intracellulaire; par conséquent, la concentration d'AcAT et d'AlAT dans le sang d'une personne en bonne santé est insignifiante.

Informations générales sur ALT

Le siège principal de l'alanine aminotransférase sont les hépatocytes (cellules hépatiques). En plus petites quantités, il se trouve dans le myocarde, le pancréas, les reins et les tissus musculaires. L'aspartate aminotransférase est concentrée principalement dans le muscle cardiaque, ainsi que dans le foie, les neurones cérébraux et les muscles squelettiques.

Avec un changement destructeur dans ces organes, les enzymes sont libérées et pénètrent en grande quantité dans la circulation systémique. Lorsque l'enzyme AST ou ALT dans le sang est élevée, cela signifie une violation de l'intégrité des cellules des organes, donc le développement de processus pathologiques.

ALT et AST sont en étroite corrélation. Un bon ratio d'enzymes, sinon le coefficient de Ritis, varie de 0,91 à 1,75. Un faible coefficient (inférieur à l'unité) indique la présence de pathologies hépatiques. Un excès de 2 fois indique une destruction du myocarde.

La concentration d'AlAT est identifiée dans le cadre de la biochimie sanguine. L'enzyme est un marqueur de l'état organique des hépatocytes et des performances hépatiques. Par son contenu quantitatif, les signes de maladies du foie sont déterminés au stade préclinique, c'est-à-dire avant l'apparition des symptômes caractéristiques de décoloration de la peau et des muqueuses (jaunisse).

Une augmentation des indicateurs de l'enzyme hépatocytaire principale permet au médecin de supposer la présence de:

  • hépatite de diverses étiologies;
  • processus cancéreux dans le foie;
  • cirrhose (toutes les variétés);
  • stéatose (stéatose hépatique);
  • hépatose grasse;
  • cholestase (altération de la synthèse et de l'écoulement de la bile);
  • dystrophie musculaire progressive;
  • lésions hépatiques toxiques (drogue, alcool, etc.);
  • maladies du pancréas;
  • insuffisance cardiaque.

Tout d'abord, des pathologies associées à la cytolyse (destruction des hépatocytes) sont suspectées. Les mauvais résultats d'ALT (ALT) dans l'analyse biochimique nécessitent une vérification supplémentaire par des méthodes de laboratoire et de matériel. Sur la base des seuls paramètres sanguins, la pathologie est supposée, mais pas complètement diagnostiquée.

Signes de valeurs croissantes

L'analyse biochimique du sang est une méthode d'étude en laboratoire des biofluides, afin d'identifier les troubles fonctionnels dans les organes et les systèmes du corps. L'étude est assignée:

  • selon les plaintes symptomatiques du patient (douleur persistante de toute localisation, digestion, fonctions cardiaques et respiratoires, dysfonctionnements du système nerveux, endocrinien, hépatobiliaire et de l'appareil rénal);
  • dans le cadre de l'examen médical;
  • à des fins préventives;
  • en contact avec des patients infectés par une hépatite virale;
  • pour surveiller le traitement des maladies diagnostiquées.

Les femmes en période périnatale donnent du sang à plusieurs reprises pour la biochimie, ce qui permet un diagnostic rapide des éventuels troubles dans le corps de la future mère, qui affectent négativement le développement de l'enfant. Une attention particulière aux indicateurs d'AlAT dans le test sanguin est accordée lorsque le patient manifeste des symptômes de pathologies hépatiques:

  • nausées et lourdeur dans la région épigastrique;
  • diarrhée et constipation alternées (constipation);
  • perte d'intérêt pour la nourriture (perte d'appétit);
  • plaque jaune sur la langue et amertume dans la cavité buccale;
  • température corporelle de bas grade (37–38 ° С);
  • démangeaisons cutanées (surtout au visage);
  • un changement de la couleur des excréments en une couleur jaune clair et sombre de l'urine;
  • douleur dans l'hypocondre à droite;
  • teinte jaunâtre des protéines oculaires
  • flatulences chroniques;
  • télangiectasie (veines d'araignée) et hématomes d'origine non traumatique;
  • gonflement.

En cas de maladies hépatiques diagnostiquées, l'analyse de la teneur en AcAT et AlAT dans le sang peut être attribuée séparément, pour contrôler la dynamique du traitement.

Règles pour la préparation et la livraison de l'analyse

Pour obtenir des résultats objectifs, une analyse de la biochimie doit être effectuée après une simple préparation préalable. Le patient doit respecter les conditions suivantes:

  • 5 à 7 jours pour exclure l'utilisation de boissons alcoolisées, car les métabolites toxiques de l'éthanol perturbent la synthèse des protéines et des enzymes dans le foie.
  • en 2-3 jours, retirer les aliments gras et les aliments frits de l'alimentation pour ne pas créer de stress supplémentaire sur le foie et le pancréas;
  • abandonner temporairement l'usage de drogues;
  • observer le régime de jeûne avant la procédure pendant au moins 8-12 heures.

Pourquoi dois-je faire une analyse à jeun? Cela est dû au fait que tout aliment modifie la composition du sang et que les graisses rendent le plasma trouble. Les résultats d'une étude menée sur un estomac plein seront inexacts.

Valeurs de référence ALT

Les valeurs standard d'ALT sont classées par sexe (chez les hommes et les femmes) et selon l'âge du patient. Chez l'enfant, du moment de la naissance à 6 mois, les indicateurs normaux augmentent, puis changent en fonction de l'âge, et gagnent en stabilité après l'âge adulte.

Le contenu de l'enzyme dans le sang chez la femme est affecté par le portage d'un enfant, la prise de contraceptifs oraux hormonaux, la ménopause. Une légère augmentation (dans les 25%) de l'ALAT dans le sang pendant la grossesse et une diminution après 50 ans, il n'est pas accepté de se référer à des changements pathologiques.

La limite supérieure des indicateurs pour les enfants du contenu de l'enzyme dans le sang ne doit pas dépasser les valeurs suivantes (en unités / l):

Nouveau-nésJusqu'à 6 mois.Jusqu'à un anJusqu'à trois ansJusqu'à 6 ansJusqu'à l'âge adulte
495654332939

Valeurs de référence de l'alanine aminotransférase pour les adultes:

Norme en unité / LNorme en mmol / L
Hommes45252
femmes34≈ 190

Lors de l'évaluation des indicateurs ALT, les valeurs obligatoires d'AST sont prises en compte. Le décodage des résultats de l'analyse est effectué pendant la journée.

Raisons de l'écart par rapport à la norme

L'indice enzymatique peut s'écarter des valeurs normatives à la fois dans le sens de l'augmentation et de la diminution. Les deux options ne sont pas satisfaisantes et indiquent une destruction cellulaire intense. Des taux d'ALAT réduits sont enregistrés beaucoup moins fréquemment qu'une augmentation de la concentration de l'enzyme dans le sang.

Il y a deux raisons principales à la baisse des performances:

  • nécrose étendue des hépatocytes, à la suite de maladies hépatiques chroniques avancées;
  • carence à long terme dans le corps en pyridoxine (vitamine B6).

Vitamine B6 participe activement à la production d'AlAT et d'AsAT. Avec sa pénurie chronique, les enzymes ne sont pas synthétisées en quantité suffisante. L'hyperfermentémie (ALAT élevée) est classée en quatre degrés:

  • facile - une augmentation des indicateurs de 3 à 5 fois;
  • modéré - 5-6 fois;
  • moyenne - plus de 6 fois;
  • élevé - plus de 10 fois.

Les raisons de l'augmentation de l'ALAT sont associées à des pathologies aiguës ou chroniques du foie et du cœur. L'infarctus du myocarde (nécrose de la zone du muscle cardiaque) est vraisemblablement diagnostiqué avec un indice ALT dépassant les normes de 5 fois ou plus. Le coefficient de Ritis augmente également. L'inflammation aiguë du pancréas entraîne une augmentation de l'enzyme au moins 3 fois, la dystrophie de l'appareil musculaire - 7 à 8 fois.

Dans l'hépatite virale, une valeur accrue d'alanine aminotransférase est observée, 20 à 50 fois. Il existe trois principaux types de maladies virales, deux autres:

  • Maladie de Botkin ou hépatite A;
  • sérum (hépatite B);
  • post-transfusion ou hépatite C;
  • type D et E (maladies associées aux principaux types).

En cas d'hépatite toxique (alcoolique), les indicateurs ALAT peuvent être multipliés par cent. Le niveau élevé de l'enzyme dans les résultats de la biochimie, en particulier en l'absence de symptômes prononcés, est la raison d'un examen supplémentaire. Le patient doit donner du sang pour un immunoessai enzymatique (ELISA) pour détecter le virus de l'hépatite.

Avec une maladie du foie cirrhotique incurable (cirrhose), la teneur en ALT dans le sang peut être augmentée de 225 U / L à 2250 U / L. Les résultats dépendent du stade et de l'étiologie de la maladie. La cirrhose peut avoir l'étiologie suivante:

  • virale - se forme comme une complication de l'hépatite A, B, C transférée;
  • pharmacologique ou médicinale - se développe avec une prise incorrecte prolongée de médicaments;
  • toxique (alcoolique) - survient à la suite d'un alcoolisme chronique;
  • échange alimentaire - formé dans le contexte de pathologies chroniques du système endocrinien, cryptogénique (avec une nature d'origine inconnue);
  • biliaire (primaire et secondaire) - est une complication des maladies de la vésicule biliaire;
  • auto-immune, la cause du développement est un dysfonctionnement du système immunitaire de l'organisme.

L'ALAT le plus élevé est enregistré dans les types viraux et alcooliques de cirrhose. En cas de suspicion de changements cirrhotiques dans le tissu hépatique, le patient doit d'urgence faire une échographie des organes péritonéaux.

D'autres causes possibles de taux d'enzymes élevés comprennent:

  • Nécrose pancréatique, sinon la mort des cellules pancréatiques, comme complication d'une pancréatite avancée.
  • Cholécystopancréatite et inflammation chronique du pancréas. Dans les périodes latentes de la maladie, le niveau d'alanine aminotransférase est légèrement augmenté. Une forte augmentation de l'enzyme dans le sang signifie une exacerbation de la maladie.
  • Myocardite (inflammation du muscle cardiaque). La pathologie est diagnostiquée en comparant ALT et AST et en calculant le coefficient de Ritis.
  • Maladies hépatiques aiguës et chroniques (stéatose, stéatohépatite, hépatose).
  • Dégénérescence cancéreuse des hépatocytes (survient le plus souvent comme complication d'une hépatite chronique et d'une cirrhose).
  • Alcool, drogue ou autre intoxication hépatique.
  • Traitement de chimiothérapie.
  • Infarctus du myocarde.
  • Infection par le virus d'Epstein-Barr (mononucléose).

Dans le cas où le diagnostic présumé n'est pas confirmé lors d'un examen plus approfondi, de faux résultats peuvent signifier le non-respect des conditions de préparation (boire de l'alcool, manger des aliments gras), ainsi qu'un état de stress psychologique ou d'épuisement physique au moment du don de sang.

Recommandations pour la correction des indicateurs

Pour réduire le taux élevé d'ALT dans le sang, tout d'abord, il est nécessaire de commencer le traitement de la maladie sous-jacente qui a affecté les résultats de l'analyse. Étant donné que dans la plupart des cas, une concentration accrue d'AAT est due au développement de pathologies hépatiques, des médicaments du groupe hépatoprotecteur sont prescrits:

  • Essentiellement phospholipide (composés complexes d'alcools, d'acides de poids moléculaire élevé et de lipides). Stimule la régénération des hépatocytes, stabilise les processus métaboliques, maintient un équilibre de protéines, graisses et glucides (Essliver, Fosfoncial, Essential Forte N, Phosphogliv, etc.).
  • Hépatoprotecteurs-lipotropes. Inhiber ou arrêter l'infiltration de la stéatose hépatique (Heptral, Betargin, Hepa-Merz).
  • Hépatoprotecteurs végétaux. Ils contribuent à la restauration des cellules hépatiques, le traitement nécessite une utilisation prolongée. Les comprimés contiennent des extraits naturels d'herbes médicinales (Liv-52, Silimar, Karsil, Bondzhigar, etc.).

Un traitement supplémentaire est effectué avec des médicaments à base d'acide ursodésoxycholique (Ursosan, Urdox, Ursodez) et d'acide lipoïque, qui contribuent à la neutralisation des toxines et des produits de décomposition de l'alcool. Vous pouvez réduire l'ALT avec une diététique. Le patient avec des capacités fonctionnelles altérées du foie et du pancréas se voit attribuer un régime "Tableau n ° 5".

Sommaire

L'alanine aminotransférase (ALT) est une enzyme endogène qui accélère la réaction chimique des acides aminés alanine. La partie principale d'AlAT se trouve dans le foie, le reste est localisé dans le pancréas, le myocarde et les muscles. Chez un homme en bonne santé, la quantité d'enzyme dans le sang ne dépasse pas 45 unités / l, chez une femme - 34 unités / l.

Si les indicateurs augmentent de manière significative, les tissus et les cellules sont altérés pathologiquement et présentent de graves dommages par lesquels l'alanine aminotransférase pénètre dans la circulation sanguine. La détermination du niveau d'ALT est effectuée dans le cadre d'un test sanguin biochimique.

Dans la plupart des cas, avec une augmentation de la valeur de l'enzyme, les maladies hépatiques (hépatite, hépatose, cirrhose, etc.), la pancréatite chronique ou aiguë et les troubles cardiaques (myocardite, crise cardiaque) sont diagnostiqués. Le diagnostic doit être confirmé par un examen détaillé, comprenant un certain nombre de tests de laboratoire et de procédures de diagnostic matériel.

Test sanguin biochimique: pourquoi ASaT et ALaT sont abaissés?

Qu'est-ce que ASaT et ALaT?

Au cours de ce processus, les cellules du foie, du cœur et de certains autres organes du corps produisent des enzymes spéciales qui participent à d'autres processus métaboliques. Pendant le fonctionnement normal des organes, ces enzymes ne doivent pas pénétrer dans la circulation sanguine. Et s'ils sont détectés lors d'un test sanguin biochimique, alors en petites quantités. Cependant, parfois, lorsque des maladies surviennent dans le corps humain qui peuvent détruire la structure cellulaire des tissus, ces mêmes enzymes ont tendance à entrer dans la circulation sanguine. Les plus importants dans le diagnostic de ces troubles sont considérés comme ASAT et ALaT. La première d'entre elles, l'aspartate aminotransférase ACaT, est une molécule de protéine qui se forme dans les cellules tissulaires et est conçue pour activer les processus biochimiques dans le corps. Cette enzyme contient de la vitamine B6, responsable du métabolisme des acides aminés. Grâce à cette enzyme, le fonctionnement de tous les organes pendant le jeûne et l'activité physique est maintenu dans le corps humain. Il en résulte que l'ASaT est la substance responsable de l'échange d'énergie dans le corps humain. La majeure partie de ce composant est présente dans les cellules du foie et du cœur, un peu moins dans les reins, la rate, le pancréas et les tissus musculaires.

Une autre enzyme qui est également indispensable au fonctionnement normal de l'organisme est considérée comme l'alanine aminotransférase ou ALaT. Cette enzyme est responsable du transport de l'acide aminé alanine d'une cellule à l'autre. Grâce à cette substance, le système nerveux central fonctionne, renforce le système immunitaire et normalise les processus métaboliques. De plus, cette enzyme participe à la formation des lymphocytes. En condition normale, le contenu de cette enzyme est négligeable. Sa concentration maximale est observée dans des organes tels que le foie et le cœur. On trouve un peu moins d'ALaT dans les reins, les muscles, les poumons, la rate et le pancréas.

En savoir plus sur l'analyse biochimique du sang sur ASaT et ALat dans cette vidéo.

Quand des tests sont-ils prescrits pour ASaT et ALaT et à quelle fréquence dois-je les passer??

Souvent, en contactant des spécialistes, le patient peut entendre que dans le test sanguin, ASaT et ALaT sont abaissés. Il peut y avoir plusieurs raisons à cela. Des changements importants dans le niveau d'enzymes dans le sang dans n'importe quelle direction signalent la présence de dysfonctionnements dans le corps. Si sous l'influence d'une maladie qui se propage, les cellules commencent à mourir, alors les enzymes commencent à passer en grande quantité dans le sang. Avec une diminution de l'AsaT et de l'ALaT dans le corps, nous pouvons parler de la présence de pathologies graves et découvrir les causes de leur apparition le plus rapidement possible.

Parmi les principales raisons de la diminution de l'ACaT et de l'ALaT figurent les maladies suivantes:

  • La présence d'agents pathogènes infectieux dans le système génito-urinaire;
  • La survenue de maladies du système digestif;
  • La formation de tumeurs malignes dans le corps;
  • Manque de pyridoxalphosphore en raison de la malnutrition et de l'abus d'alcool;
  • Pathologies graves dans le foie;
  • Manque ou excès de vitamine B6 dans le corps.

Après avoir déchiffré la biochimie, en règle générale, les spécialistes concluent que le niveau d'ASaT et d'ALaT est le plus souvent abaissé en raison de troubles hépatiques. Un faible niveau d'enzymes dans le sang est noté en présence de processus nécrotiques graves dans le foie, ainsi qu'avec un grave manque de vitamine B6. Dans le cas où ASaT et ALaT sont abaissés et que la bilirubine augmente de manière significative ou reste dans la plage normale, il est possible de parler d'un développement défavorable de la maladie. Il est conseillé de faire une analyse sanguine biochimique à chaque personne au moins une fois par an. cela permettra un diagnostic rapide de la maladie et prescrira un traitement efficace.

ASaT et ALaT abaissés: pourquoi cela se produit?

Avec une diminution des indices enzymatiques, des lésions hépatiques graves peuvent être diagnostiquées avec précision. Pour cette raison, le nombre de cellules actives dans le corps est fortement réduit. Des niveaux réduits d'ASaT et d'ALaT sont assez courants chez les bébés prématurés. Chez les bébés, cela indique principalement un manque ou une absence complète de vitamine B6. Dans les lésions hépatiques sévères, un grand nombre d'hépatocytes qui synthétisent ces substances sont détruits. Une diminution du niveau de ces enzymes est beaucoup moins courante que leur augmentation. Cependant, cela ne signifie pas que l'état général du patient sera beaucoup plus facile qu'avec son augmentation. Souvent, les patients, lors de la détection d'une diminution de l'ACaT et de l'ALaT, commencent à les augmenter indépendamment, ce qui est absolument impossible. Une telle action ne peut qu'aggraver la situation. Par conséquent, seul un médecin hautement qualifié doit prescrire un traitement.

Symptômes de dysfonctionnement hépatique

Bien sûr, un diagnostic précis ne peut être fait qu'après un test sanguin biochimique. Mais l'étude des tissus n'est pas toujours abordable. Souvent avec l'apparition de maladies hépatiques, la cytolyse commence, qu'une personne peut déterminer indépendamment en fonction de certains signes.

Les signes caractéristiques de la cytolyse comprennent:

  • L'apparence d'amertume dans la bouche;
  • Nausée et vomissements;
  • L'apparition d'une teinte jaunâtre dans la peau;
  • L'apparition d'une sensation de lourdeur du côté droit sous les côtes;
  • Perte de poids;
  • Faiblesse, fatigue et léthargie constantes;
  • Fièvre.

Comment augmenter le niveau d'enzymes dans le sang?

Pour augmenter le niveau d'enzymes dans le sang, il est recommandé de procéder comme suit:

  1. Diagnostiquer les organes et le traitement approprié de la maladie;
  2. Commencez à prendre des hépatoprotecteurs comme prescrit par votre médecin;
  3. Commencez à prendre des vitamines si une carence en B6 a été détectée;
  4. Suivre strictement un régime.

En ce qui concerne le régime alimentaire, le patient doit exclure les aliments épicés, gras et frits, les boissons alcoolisées, les bouillons riches et les produits à base de farine blanche. Il est également recommandé de manger des aliments cuits à la vapeur et des aliments riches en vitamine B6.

Cette vidéo parlera de la réduction de ASaT et ALaT. n'oubliez pas de laisser vos commentaires et exprimez vos souhaits pour le matériel.

Test sanguin biochimique - normes, valeur et interprétation des indicateurs chez les hommes, les femmes et les enfants (par âge). Activité enzymatique: amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipase, pepsinogenes, etc..

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Ci-dessous, nous considérons ce que chaque indicateur de l'analyse biochimique du sang dit, quelles sont ses valeurs de référence et son décodage. En particulier, nous parlerons d'indicateurs d'activité enzymatique, déterminés dans le cadre de ce test de laboratoire..

Alpha amylase (amylase)

L'alpha-amylase (amylase) est une enzyme impliquée dans la décomposition des féculents en glycogène et en glucose. L'amylase est produite par le pancréas et les glandes salivaires. De plus, l'amylase salivaire est de type S et le pancréas de type P, mais les deux types d'enzyme sont présents dans le sang. La détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang est un décompte de l'activité des deux types d'enzyme. Cette enzyme étant produite par le pancréas, la détermination de son activité dans le sang est utilisée pour diagnostiquer les maladies de cet organe (pancréatite, etc.). De plus, l'activité de l'amylase peut indiquer la présence d'autres anomalies graves des organes abdominaux, dont le cours conduit à une irritation pancréatique (par exemple, péritonite, appendicite aiguë, obstruction intestinale, grossesse extra-utérine). Ainsi, la détermination de l'activité alpha-amylase dans le sang est un test diagnostique important pour diverses pathologies des organes abdominaux.

En conséquence, la détermination de l'activité alpha-amylase dans le sang dans le cadre d'une analyse biochimique est prescrite dans les cas suivants:

  • Suspicion ou pathologie préalablement identifiée du pancréas (pancréatite, tumeurs);
  • Cholélithiase;
  • Oreillons (maladie des glandes salivaires);
  • Douleur abdominale aiguë ou traumatisme à l'abdomen;
  • Toute pathologie du tube digestif;
  • Suspicion ou fibrose kystique précédemment détectée.

Normalement, l'activité de l'amylase sanguine chez les hommes et les femmes adultes, ainsi que chez les enfants de plus d'un an, est de 25 à 125 U / l (16 à 30 mccaux / l). Chez les enfants de la première année de vie, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie de 5 à 65 U / L, ce qui est dû au faible niveau de production d'amylase dû à la petite quantité de féculents dans le régime alimentaire d'un bébé..

Une augmentation de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite (aiguë, chronique, réactive);
  • Kyste ou tumeur du pancréas;
  • Blocage du canal pancréatique (par exemple, pierre, commissures, etc.);
  • Macroamylasémie
  • Inflammation ou dommages aux glandes salivaires (par exemple, avec les oreillons);
  • Péritonite ou appendicite aiguë;
  • Perforation (perforation) d'un organe creux (par exemple, l'estomac, les intestins);
  • Diabète sucré (pendant l'acidocétose);
  • Maladies des voies biliaires (cholécystite, maladie des calculs biliaires);
  • Insuffisance rénale;
  • Grossesse extra-utérine;
  • Maladies du tube digestif (par exemple, ulcère gastro-duodénal de l'estomac ou du duodénum, ​​obstruction intestinale, infarctus intestinal);
  • Thrombose des vaisseaux du mésentère de l'intestin;
  • Rupture d'un anévrisme aortique;
  • Chirurgie ou blessure aux organes abdominaux;
  • Néoplasmes malins.

Une diminution de l'activité alpha-amylase dans le sang (valeurs proches de zéro) peut indiquer les maladies suivantes:
  • Insuffisance pancréatique;
  • Fibrose kystique;
  • Les conséquences de l'ablation du pancréas;
  • Hépatite aiguë ou chronique;
  • Nécrose pancréatique (mort et décomposition du pancréas au stade final);
  • Thyrotoxicose (un niveau élevé de l'hormone thyroïdienne dans le corps);
  • Toxicose des femmes enceintes.

Alanine aminotransférase (AlAT)

L'alanine aminotransférase (AlAT) est une enzyme qui transfère l'acide aminé alanine d'une protéine à une autre. En conséquence, cette enzyme joue un rôle clé dans la synthèse des protéines, le métabolisme des acides aminés et la production d'énergie par les cellules. AlAT fonctionne à l'intérieur des cellules, par conséquent, son contenu et son activité sont normalement plus élevés dans les tissus et les organes, et dans le sang, respectivement, plus bas. Lorsque l'activité de l'AlAT dans le sang augmente, cela indique des dommages aux organes et aux tissus et la libération de l'enzyme d'eux dans la circulation systémique. Et comme l'activité ALAT la plus élevée est observée dans les cellules du myocarde, du foie et des muscles squelettiques, une augmentation de l'enzyme active dans le sang indique des dommages précisément à ces tissus indiqués.

L'activité la plus prononcée de l'AAT dans le sang augmente avec les dommages aux cellules hépatiques (par exemple, dans les hépatites aiguës toxiques et virales). De plus, l'activité de l'enzyme augmente avant même le développement d'un ictère et d'autres signes cliniques d'hépatite. Une augmentation légèrement plus faible de l'activité enzymatique est observée dans les brûlures, l'infarctus du myocarde, la pancréatite aiguë et les pathologies hépatiques chroniques (tumeur, cholangite, hépatite chronique, etc.).

Compte tenu du rôle et des organes dans lesquels AlAT fonctionne, les conditions et maladies suivantes sont une indication pour déterminer l'activité d'une enzyme dans le sang:

  • Toute maladie du foie (hépatite, tumeurs, cholestase, cirrhose, empoisonnement);
  • Suspicion d'infarctus aigu du myocarde;
  • Pathologie musculaire;
  • Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement cet organe;
  • Examens préventifs;
  • Examen des donneurs de sang et des organes potentiels;
  • Dépistage des personnes qui peuvent avoir contracté une hépatite en raison d'une exposition à l'hépatite virale.

Normalement, l'activité de l'AAT dans le sang chez la femme adulte (plus de 18 ans) doit être inférieure à 31 unités / litre et chez l'homme - inférieure à 41 unités / litre. Chez les enfants de moins d'un an, l'activité normale de l'AlAT est inférieure à 54 U / l, 1–3 ans - moins de 33 U / d, 3–6 ans –– moins de 29 U / l, 6–12 ans –– moins de 39 U / l. Chez les adolescentes de 12 à 17 ans, l'activité normale de l'AlAT est inférieure à 24 unités / litre et chez les garçons de 12 à 17 ans - moins de 27 unités / litre. Chez les garçons et les filles de plus de 17 ans, l'activité d'AlAT est normalement la même que chez les hommes et les femmes adultes.

Une augmentation de l'activité ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Maladies hépatiques aiguës ou chroniques (hépatite, cirrhose, hépatose graisseuse, enflure ou métastases hépatiques, lésions hépatiques alcooliques, etc.);
  • Ictère obstructif (obstruction du canal biliaire par une pierre, une tumeur, etc.);
  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dystrophie myocardique;
  • Coup de chaleur ou maladie des brûlures;
  • Choc;
  • Hypoxie;
  • Traumatisme ou nécrose (mort) des muscles de toute localisation;
  • Myosite;
  • Myopathie
  • Anémie hémolytique de toute origine;
  • Insuffisance rénale;
  • Prééclampsie;
  • Filariose;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie.

Une augmentation de l'activité ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Les stades terminaux de l'insuffisance hépatique;
  • Dommages hépatiques étendus (nécrose ou cirrhose de la plupart des organes);
  • Jaunisse obstructive.

Aspartate aminotransférase (AsAT)

L'aspartate aminotransférase (AsAT) est une enzyme qui fournit une réaction de transfert de groupe amino entre l'aspartate et l'alpha-cétoglutarate pour former de l'acide oxaloacétique et du glutamate. En conséquence, AsAT joue un rôle clé dans la synthèse et la dégradation des acides aminés, ainsi que dans la génération d'énergie dans les cellules..

L'AsAT, comme l'AlAT, est une enzyme intracellulaire, car elle agit principalement à l'intérieur des cellules et non dans le sang. En conséquence, la concentration d'AcAT est normale dans les tissus plus élevés que dans le sang. La plus grande activité de l'enzyme est observée dans les cellules du myocarde, les muscles, le foie, le pancréas, le cerveau, les reins, les poumons, ainsi que dans les globules blancs et les globules rouges. Lorsque l'activité de l'AsAT augmente dans le sang, cela indique la libération de l'enzyme des cellules dans la circulation systémique, ce qui se produit lorsque des organes contenant une grande quantité d'AsAT sont endommagés. Autrement dit, l'activité de l'AsAT dans le sang augmente fortement avec les maladies du foie, la pancréatite aiguë, les lésions musculaires, l'infarctus du myocarde.

La détermination de l'activité AsAT dans le sang est indiquée pour les affections ou maladies suivantes:

  • Maladie du foie
  • Diagnostic de l'infarctus aigu du myocarde et d'autres pathologies du muscle cardiaque;
  • Maladies des muscles du corps (myosite, etc.);
  • Examens préventifs;
  • Examen des donneurs de sang et des organes potentiels;
  • Examen des personnes en contact avec des patients atteints d'hépatite virale;
  • Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de l'AsAT chez les hommes adultes est inférieure à 47 U / L et chez les femmes moins de 31 U / L. L'activité de l'AsAT chez les enfants varie normalement en fonction de l'âge:
  • Enfants de moins de 83 ans / litre;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 48 unités / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 36 unités / l;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 47 unités / l;
  • Enfants de 12 à 17 ans: garçons - moins de 29 unités / litre, filles - moins de 25 unités / litre;
  • Adolescents de plus de 17 ans - comme chez les femmes et les hommes adultes.

Une augmentation de l'activité de l'AcAT dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë, cardiopathie rhumatismale;
  • Choc cardiogénique ou toxique;
  • Thrombose pulmonaire;
  • Insuffisance cardiaque;
  • Maladies des muscles squelettiques (myosite, myopathie, polymyalgie);
  • Destruction d'un grand nombre de muscles (par exemple, blessures étendues, brûlures, nécrose);
  • Activité physique élevée;
  • Coup de chaleur;
  • Maladies du foie (hépatite, cholestase, cancer et métastases hépatiques, etc.);
  • Pancréatite
  • Consommation d'alcool;
  • Insuffisance rénale;
  • Néoplasmes malins;
  • L'anémie hémolytique;
  • Grande thalassémie;
  • Maladies infectieuses au cours desquelles les muscles squelettiques, le muscle cardiaque, les poumons, le foie, les globules rouges, les globules blancs (par exemple, septicémie, mononucléose infectieuse, herpès, tuberculose pulmonaire, fièvre typhoïde) sont endommagés;
  • Condition après une chirurgie cardiaque ou une angiocardiographie;
  • Hypothyroïdie (faibles taux d'hormones thyroïdiennes dans le sang);
  • Obstruction intestinale;
  • Acidose lactique;
  • Maladie du légionnaire;
  • Hyperthermie maligne (fièvre);
  • Infarctus du rein;
  • AVC (hémorragique ou ischémique);
  • Empoisonnement par des champignons vénéneux;
  • Prendre des médicaments qui affectent négativement le foie.

Une diminution de l'activité de l'AcAT dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Dommages graves et massifs au foie (par exemple, rupture du foie, nécrose d'une grande partie du foie, etc.);
  • Le stade final de l'insuffisance hépatique.

Gamma glutamyl transférase (GGT)

La gamma-glutamyltransférase (GGT) est également appelée gamma-glutamyltranspeptidase (GGTP) et est une enzyme qui transfère l'acide aminé gamma-glutamyl d'une molécule de protéine à une autre. Cette enzyme se trouve en plus grande quantité dans les membranes des cellules ayant une capacité de sécrétion ou de sorption, par exemple, dans les cellules épithéliales des voies biliaires, les tubules hépatiques, les tubules rénaux, les canaux excréteurs du pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle, etc. En conséquence, cette enzyme est la plus active dans les reins, le foie, le pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle..

Le GGT est une enzyme intracellulaire, par conséquent, normalement dans le sang, son activité est faible. Et lorsque l'activité du GGT augmente dans le sang, cela indique des dommages aux cellules riches en cette enzyme. C'est-à-dire que l'activité accrue de GGT dans le sang est caractéristique de toute maladie du foie avec des dommages à ses cellules (y compris lors de la consommation d'alcool ou de la prise de médicaments). De plus, cette enzyme est très spécifique des lésions hépatiques, c'est-à-dire qu'une augmentation de son activité dans le sang permet de déterminer avec précision les lésions de cet organe particulier, surtout lorsque d'autres tests peuvent être interprétés de manière ambiguë. Par exemple, s'il y a une augmentation de l'activité de l'AsAT et de la phosphatase alcaline, cela peut être déclenché par la pathologie non seulement du foie, mais aussi du cœur, des muscles ou des os. Dans ce cas, la détermination de l'activité GGT permettra d'identifier l'organe malade, car si son activité est augmentée, alors les valeurs élevées d'AsAT et de phosphatase alcaline sont causées par des lésions hépatiques. Et si l'activité du GGT est normale, la forte activité de l'AsAT et de la phosphatase alcaline est due à la pathologie des muscles ou des os. C'est pourquoi la détermination de l'activité GGT est un test diagnostique important pour détecter une pathologie ou des dommages au foie..

La détermination de l'activité GGT est indiquée pour les maladies et affections suivantes:

  • Diagnostic et surveillance des pathologies du foie et des voies biliaires;
  • Surveiller l'efficacité de la thérapie contre l'alcoolisme;
  • Identification des métastases dans le foie avec des tumeurs malignes de toute localisation;
  • Évaluation de l'évolution du cancer de la prostate, du pancréas et de l'hépatome;
  • Évaluation du foie lors de la prise de médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de GGT dans le sang chez les femmes adultes est inférieure à 36 unités / ml, et chez les hommes - inférieure à 61 unités / ml. L'activité normale du GGT sérique chez les enfants dépend de l'âge et se présente comme suit:
  • Nourrissons jusqu'à 6 mois - moins de 204 unités / ml;
  • Enfants de 6 à 12 mois - moins de 34 unités / ml;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 18 unités / ml;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 23 unités / ml;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 17 unités / ml;
  • Adolescents de 12 à 17 ans: garçons - moins de 45 unités / ml, filles - moins de 33 unités / ml;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - adultes.

Lors de l'évaluation de l'activité de GGT dans le sang, il faut se rappeler que l'activité de l'enzyme est plus élevée, plus le poids corporel d'une personne est élevé. Chez la femme enceinte, l'activité de GGT est réduite dans les premières semaines de grossesse.

Une augmentation de l'activité GGT peut être observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Toute maladie du foie et des voies biliaires (hépatite, lésions hépatiques toxiques, cholangite, calculs biliaires, tumeurs et métastases hépatiques);
  • Mononucléose infectieuse;
  • Pancréatite (aiguë et chronique);
  • Tumeurs du pancréas, de la prostate;
  • Exacerbation de glomérulonéphrite et pyélonéphrite;
  • L'utilisation de boissons alcoolisées;
  • Médicaments toxiques pour le foie.

Phosphatase acide (CF)

La phosphatase acide (CF) est une enzyme impliquée dans le métabolisme de l'acide phosphorique. Il est produit dans presque tous les tissus, mais l'activité la plus élevée de l'enzyme est observée dans la prostate, le foie, les plaquettes et les globules rouges. Normalement, l'activité de la phosphatase acide est faible dans le sang, car l'enzyme se trouve dans les cellules. En conséquence, une augmentation de l'activité enzymatique est observée lors de la destruction des cellules riches et de la libération de phosphatase dans la circulation systémique. Chez l'homme, la moitié de la phosphatase acide détectée dans le sang est produite par la prostate. Et chez les femmes, la phosphatase acide dans le sang apparaît dans le foie, les globules rouges et les plaquettes. Cela signifie que l'activité de l'enzyme peut détecter les maladies de la prostate chez l'homme, ainsi que la pathologie du système sanguin (thrombocytopénie, maladie hémolytique, thromboembolie, myélome, maladie de Paget, maladie de Gaucher, maladie de Nimann-Peak, etc.) chez les deux sexes..

La détermination de l'activité de la phosphatase acide est indiquée en cas de suspicion de maladies de la prostate chez l'homme et de pathologie hépatique ou rénale chez les deux sexes..

Les hommes doivent se rappeler qu'un test sanguin de l'activité de la phosphatase acide doit être effectué au moins 2 jours (de préférence 6 à 7 jours) après avoir subi des manipulations impliquant la glande prostatique (par exemple, massage de la prostate, échographie transrectale, biopsie, etc.). En outre, les représentants des deux sexes doivent également savoir qu'une analyse de l'activité de la phosphatase acide est effectuée au plus tôt deux jours après les examens instrumentaux de la vessie et des intestins (cystoscopie, sigmoïdoscopie, coloscopie, examen des doigts de l'ampoule rectale, etc.).

Normalement, l'activité de la phosphatase acide dans le sang chez l'homme est de 0 à 6,5 U / L et chez la femme de 0 à 5,5 U / L.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase acide dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Maladies de la prostate chez l'homme (cancer de la prostate, adénome de la prostate, prostatite);
  • Maladie de Paget;
  • Maladie de Gaucher
  • Maladie de Nimann-Peak;
  • Myélome;
  • Thromboembolie;
  • Maladie hémolytique;
  • Thrombocytopénie due à la destruction des plaquettes;
  • L'ostéoporose;
  • Maladies du système réticuloendothélial;
  • Pathologie du foie et des voies biliaires;
  • Métastases osseuses dans les tumeurs malignes de diverses localisations;
  • Manipulations diagnostiques effectuées sur les organes du système génito-urinaire pendant 2 à 7 jours précédents (examen digital rectal, collecte de sécrétion de la prostate, coloscopie, cystoscopie, etc.).

Créatine Phosphokinase (CPK)

La créatine phosphokinase (KFK) est également appelée créatine kinase (KK). Cette enzyme catalyse le processus de clivage d'un résidu d'acide phosphorique de l'ATP (acide adénosine triphosphorique) avec la formation d'ADP (acide adénosine diphosphorique) et de créatine phosphate. Le phosphate de créatine est important pour le flux normal du métabolisme, ainsi que pour la contraction et la relaxation musculaire. La créatine phosphokinase se trouve dans presque tous les organes et tissus, mais la plupart de cette enzyme se trouve dans les muscles et le myocarde. Une quantité minimale de créatine phosphokinase se trouve dans le cerveau, la thyroïde, l'utérus et les poumons.

Normalement, une petite quantité de créatine kinase est contenue dans le sang et son activité peut augmenter avec des dommages aux muscles, au myocarde ou au cerveau. La créatine kinase se décline en trois saveurs - KK-MM, KK-MV et KK-VV, KK-MM étant une sous-espèce de l'enzyme des muscles, KK-MV est une sous-espèce du myocarde et KK-MV est une sous-espèce du cerveau. Normalement, dans le sang, 95% de la créatine kinase est la sous-espèce KK-MM, et les sous-espèces KK-MV et KK-VV sont déterminées en quantités infimes. Actuellement, la détermination de l'activité de la créatine kinase dans le sang implique une évaluation de l'activité des trois sous-espèces.

Les indications pour déterminer l'activité du CPK dans le sang sont les conditions suivantes:

  • Maladies aiguës et chroniques du système cardiovasculaire (infarctus aigu du myocarde);
  • Maladies musculaires (myopathie, myodystrophie, etc.);
  • Maladies du système nerveux central;
  • Maladie thyroïdienne (hypothyroïdie);
  • Blessures
  • Tumeurs malignes de toute localisation.

Normalement, l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang chez l'homme adulte est inférieure à 190 U / l et chez la femme - inférieure à 167 U / l. Chez les enfants, l'activité enzymatique prend normalement les valeurs suivantes, selon l'âge:
  • Les cinq premiers jours de vie - jusqu'à 650 U / L;
  • 5 jours - 6 mois - 0 - 295 unités / l;
  • 6 mois - 3 ans - moins de 220 unités / l;
  • 3-6 ans - moins de 150 unités / l;
  • 6 à 12 ans: garçons - moins de 245 unités / litre et filles - moins de 155 unités / litre;
  • 12 - 17 ans: garçons - moins de 270 unités / litre, filles - moins de 125 unités / litre;
  • Plus de 17 ans - comme des adultes.

Une augmentation de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée avec les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Maladies cardiaques chroniques (dystrophie myocardique, arythmie, angor instable, insuffisance cardiaque congestive);
  • Traumatisme ou chirurgie du cœur et d'autres organes;
  • Lésions cérébrales aiguës;
  • Coma;
  • Dommages aux muscles squelettiques (blessures étendues, brûlures, nécrose, choc électrique);
  • Maladies musculaires (myosite, polymyalgie, dermatomyosite, polymyosite, myodystrophie, etc.);
  • Hypothyroïdie (faibles niveaux d'hormones thyroïdiennes);
  • Injections intraveineuses et intramusculaires;
  • Maladie mentale (schizophrénie, épilepsie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Fortes contractions musculaires (accouchement, crampes, crampes);
  • Tétanos;
  • Activité physique élevée;
  • Famine;
  • Déshydratation (déshydratation du corps sur fond de vomissements, diarrhée, transpiration abondante, etc.);
  • Hypothermie ou surchauffe prolongée;
  • Tumeurs malignes de la vessie, des intestins, du sein, des intestins, de l'utérus, des poumons, de la prostate, du foie.

Une diminution de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée avec les maladies et affections suivantes:
  • Long séjour dans un état sédentaire (manque d'exercice);
  • La masse musculaire maigre.

Créatine phosphokinase, sous-unité de MV (KFK-MV)

La sous-espèce de créatine kinase KFK-MV se trouve exclusivement dans le myocarde, dans le sang, elle est normalement très petite. Une augmentation de l'activité du CPK-MB dans le sang est observée avec la destruction des cellules du muscle cardiaque, c'est-à-dire avec l'infarctus du myocarde. L'activité accrue de l'enzyme est enregistrée après 4 à 8 heures après une crise cardiaque, atteint un maximum après 12 à 24 heures, et le 3ème jour au cours du déroulement normal du processus de récupération musculaire cardiaque, l'activité du CPK-MV revient à la normale. C'est pourquoi la détermination de l'activité KFK-MV est utilisée pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et la surveillance ultérieure des processus de récupération dans le muscle cardiaque. Compte tenu du rôle et de la localisation de KFK-MV, la détermination de l'activité de cette enzyme n'est présentée que pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et pour distinguer cette maladie d'une crise cardiaque pulmonaire ou d'une crise sévère d'angine de poitrine..

Normalement, l'activité de KFK-MV dans le sang des hommes et des femmes adultes, ainsi que des enfants, est inférieure à 24 unités / l.

Une augmentation de l'activité KFK-MV est observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dommages myocardiques toxiques dus à un empoisonnement ou une maladie infectieuse;
  • Conditions après blessures, opérations et procédures diagnostiques sur le cœur;
  • Maladies cardiaques chroniques (dystrophie myocardique, insuffisance cardiaque congestive, arythmie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies et blessures des muscles squelettiques (myosite, dermatomyosite, dystrophie, traumatisme, chirurgie, brûlures);
  • Choc;
  • Syndrome de Reye.

Lactate déshydrogénase (LDH)

La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme qui fournit la réaction de la conversion du lactate en pyruvate, et est donc très importante pour la production d'énergie par les cellules. La LDH se trouve dans le sang normal et dans les cellules de presque tous les organes, mais la plus grande quantité d'enzyme est fixée dans le foie, les muscles, le myocarde, les globules rouges, les globules blancs, les reins, les poumons, le tissu lymphoïde et les plaquettes. Une augmentation de l'activité de la LDH est généralement observée avec la destruction des cellules dans lesquelles elle est contenue en grande quantité. Ainsi, une activité enzymatique élevée est caractéristique des dommages au myocarde (myocardite, crises cardiaques, arythmies), au foie (hépatite, etc.), aux reins, aux globules rouges.

En conséquence, les conditions ou maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité LDH dans le sang:

  • Maladies du foie et des voies biliaires;
  • Dommages au myocarde (myocardite, infarctus du myocarde);
  • L'anémie hémolytique;
  • Myopathie
  • Tumeurs malignes de divers organes;
  • Embolie pulmonaire.

Normalement, l'activité LDH dans le sang des hommes et des femmes adultes est de 125 à 220 unités / L (lors de l'utilisation de certains ensembles de réactifs, la norme peut être de 140 à 350 unités / L). Chez les enfants, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie en fonction de l'âge et se présente comme suit:
  • Enfants de moins de 450 unités / litre;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 344 unités / litre;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 315 unités / litre;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 330 unités / l;
  • Adolescents de 12 à 17 ans - moins de 280 unités / l;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - adultes.

Une augmentation de l'activité LDH dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Période de grossesse;
  • Nouveau-nés jusqu'à 10 jours de vie;
  • Activité physique intense;
  • Maladies du foie (hépatite, cirrhose, jaunisse due au blocage des voies biliaires);
  • Infarctus du myocarde;
  • Embolie ou infarctus pulmonaire;
  • Maladies du système sanguin (leucémie aiguë, anémie);
  • Maladies et lésions musculaires (traumatisme, atrophie, myosite, myodystrophie, etc.);
  • Maladie rénale (glomérulonéphrite, pyélonéphrite, infarctus du rein);
  • Pancréatite aiguë;
  • Toute condition accompagnée d'une mort cellulaire massive (choc, hémolyse, brûlures, hypoxie, hypothermie sévère, etc.);
  • Tumeurs malignes de diverses localisations;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie (caféine, hormones stéroïdes, céphalosporines, etc.), boire de l'alcool.

Une diminution de l'activité LDH dans le sang est observée avec un trouble génétique ou une absence totale de sous-unités enzymatiques.

Lipase

La lipase est une enzyme qui assure la réaction de la division des triglycérides en glycérol et en acides gras. Autrement dit, la lipase est importante pour la digestion normale des graisses entrant dans le corps avec de la nourriture. L'enzyme est produite par un certain nombre d'organes et de tissus, mais la part du lion de la lipase circulant dans le sang provient du pancréas. Après sa production dans le pancréas, la lipase pénètre dans le duodénum et l'intestin grêle, où elle décompose les graisses des aliments. De plus, en raison de sa petite taille, la lipase passe à travers la paroi intestinale dans les vaisseaux sanguins et circule dans la circulation sanguine, où elle continue de décomposer les graisses en composants qui sont absorbés par les cellules..

Une augmentation de l'activité de la lipase sanguine est le plus souvent causée par la destruction des cellules pancréatiques et la libération d'une grande quantité d'enzyme dans la circulation sanguine. C'est pourquoi la détermination de l'activité de la lipase joue un rôle très important dans le diagnostic de pancréatite ou d'obstruction des canaux pancréatiques par une tumeur, une pierre, un kyste, etc. De plus, une activité lipasique sanguine élevée peut être observée dans les maladies rénales, lorsque l'enzyme est retenue dans la circulation sanguine..

Ainsi, il est évident que les conditions et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de la lipase dans le sang:

  • Suspicion aiguë ou exacerbation de pancréatite chronique;
  • Pancréatite chronique;
  • Cholélithiase;
  • Cholécystite aiguë;
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique;
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Cirrhose du foie;
  • Blessures abdominales;
  • Alcoolisme.

Normalement, l'activité de la lipase sanguine chez l'adulte est de 8 à 78 unités / litre et chez l'enfant - de 3 à 57 unités / litre. Lors de la détermination de l'activité de la lipase avec d'autres ensembles de réactifs, la valeur normale de l'indicateur est inférieure à 190 U / L chez l'adulte et inférieure à 130 U / L chez l'enfant.

Une augmentation de l'activité de la lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Cancer, kyste ou pseudokyste du pancréas;
  • Alcoolisme;
  • Coliques biliaires;
  • Cholestase intrahépatique;
  • Maladies chroniques de la vésicule biliaire;
  • Strangulation intestinale ou crise cardiaque;
  • Maladies métaboliques (diabète, goutte, obésité);
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique;
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Péritonite;
  • Oreillons se produisant avec des dommages au pancréas;
  • Prendre des médicaments qui provoquent des spasmes du sphincter d'Oddi (morphine, indométhacine, héparine, barbituriques, etc.).

Une diminution de l'activité lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:
  • Tumeurs malignes de diverses localisations (à l'exception du carcinome pancréatique);
  • Excès de triglycérides dans le sang en raison d'une malnutrition ou d'une hyperlipidémie héréditaire.

Pepsinogènes I et II

Les pepsinogènes I et II sont les précurseurs de l'enzyme gastrique principale, la pepsine. Ils sont produits par les cellules de l'estomac. Une partie du pepsinogène de l'estomac pénètre dans la circulation systémique, où leur concentration peut être déterminée par diverses méthodes biochimiques. Dans l'estomac, les pepsinogènes sous l'influence de l'acide chlorhydrique sont convertis en enzyme pepsine, qui décompose les protéines qui accompagnent les aliments. En conséquence, la concentration de pepsinogènes dans le sang vous permet d'obtenir des informations sur l'état de la fonction sécrétoire de l'estomac et d'identifier le type de gastrite (atrophique, hyperacide).

Le pepsinogène I est synthétisé par les cellules du bas et du corps de l'estomac, et le pepsinogène II est synthétisé par les cellules de toutes les parties de l'estomac et de la partie supérieure du duodénum. Par conséquent, la détermination de la concentration de pepsinogène I vous permet d'évaluer l'état du corps et du bas de l'estomac, et le pepsinogène II - toutes les sections de l'estomac.

Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang est réduite, cela indique la mort des principales cellules du corps et du bas de l'estomac, qui produisent ce précurseur de la pepsine. Par conséquent, un faible niveau de pepsinogène I peut indiquer une gastrite atrophique. De plus, dans le contexte de la gastrite atrophique, le niveau de pepsinogène II peut rester longtemps dans les limites normales. Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang augmente, cela indique une activité élevée des principales cellules du bas et du corps de l'estomac et, par conséquent, une gastrite avec une acidité élevée. Un taux élevé de pepsinogène II dans le sang indique un risque élevé d'ulcère gastrique, car il indique que les cellules sécrétantes produisent trop activement non seulement des précurseurs enzymatiques, mais également de l'acide chlorhydrique.

Pour la pratique clinique, le calcul du rapport pepsinogène I / pepsinogène II est d'une grande importance, car ce coefficient permet de détecter une gastrite atrophique et un risque élevé de développer des ulcères et un cancer gastrique. Ainsi, avec une valeur de coefficient inférieure à 2,5, nous parlons de gastrite atrophique et d'un risque élevé de cancer gastrique. Et avec un rapport de plus de 2,5 - un risque élevé d'ulcères d'estomac. De plus, le rapport des concentrations de pepsinogène dans le sang permet de distinguer les troubles digestifs fonctionnels (par exemple, dans un contexte de stress, de malnutrition, etc.) de véritables changements organiques dans l'estomac. Par conséquent, à l'heure actuelle, la détermination de l'activité des pepsinogènes avec le calcul de leur rapport est une alternative à la gastroscopie pour les personnes qui, pour une raison quelconque, ne peuvent pas passer ces examens..

La détermination de l'activité du pepsinogène I et II est indiquée dans les cas suivants:

  • Évaluation de l'état de la muqueuse gastrique chez les personnes souffrant de gastrite atrophique;
  • Identification de la gastrite atrophique progressive avec un risque élevé de développer un cancer de l'estomac;
  • Identification d'un ulcère d'estomac et d'un ulcère duodénal;
  • Détection du cancer de l'estomac;
  • Suivi de l'efficacité du traitement de la gastrite et des ulcères d'estomac.

Normalement, l'activité de chaque pepsinogène (I et II) est de 4 à 22 μg / l.

Une augmentation du contenu de chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:

  • Gastrite aiguë et chronique;
  • Syndrome de Zollinger-Ellison;
  • L'ulcère duodénal;
  • Toutes les conditions dans lesquelles la concentration d'acide chlorhydrique dans le suc gastrique est augmentée (uniquement pour le pepsinogène I).

Une diminution du contenu de chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:
  • Gastrite atrophique progressive;
  • Carcinome (cancer) de l'estomac;
  • La maladie d'Addison;
  • Anémie pernicieuse (uniquement pour le pepsinogène I), également appelée maladie d'Addison-Birmer;
  • Myxœdème;
  • Condition après résection (ablation) de l'estomac.

Cholinestérase (CE)

Sous le même nom, «cholinestérase» signifie généralement deux enzymes - la vraie cholinestérase et la pseudocholinestérase. Les deux enzymes sont capables de cliver l'acétylcholine, qui est un médiateur dans les composés nerveux. La vraie cholinestérase est impliquée dans la transmission d'une impulsion nerveuse et est présente en grande quantité dans les tissus cérébraux, les terminaisons nerveuses, les poumons, la rate et les globules rouges. La pseudocholinestérase reflète la capacité du foie à synthétiser des protéines et reflète l'activité fonctionnelle de cet organe.

Les deux cholinestérases sont présentes dans le sérum sanguin, et donc l'activité totale des deux enzymes est déterminée. Par conséquent, la détermination de l'activité de la cholinestérase dans le sang est utilisée pour identifier les patients chez lesquels les myorelaxants (médicaments, myorelaxants) ont un effet à long terme, ce qui est important dans la pratique d'un anesthésiste pour calculer la posologie correcte des médicaments et prévenir le choc cholinergique. De plus, l'activité de l'enzyme est déterminée pour détecter l'empoisonnement par les composés organophosphorés (de nombreux pesticides agricoles, herbicides) et les carbamates, dans lesquels l'activité de la cholinestérase diminue. De plus, en l'absence de menace d'empoisonnement et de chirurgie planifiée, l'activité de la cholinestérase est déterminée pour évaluer l'état fonctionnel du foie.

Les indications pour déterminer l'activité de la cholinestérase sont les conditions suivantes:

  • Diagnostic et évaluation de l'efficacité du traitement de toute maladie hépatique;
  • Détection d'empoisonnement par des composés organophosphorés (insecticides);
  • Détermination du risque de complications lors d'opérations planifiées avec l'utilisation de relaxants musculaires.

Normalement, l'activité de la cholinestérase dans le sang chez l'adulte est de 3 700 à 13 200 U / L lors de l'utilisation de la butyrylcholine comme substrat. Chez l'enfant de la naissance à six mois, l'activité enzymatique est très faible, de 6 mois à 5 ans - 4900 - 19800 U / L, de 6 à 12 ans - 4200 - 16300 U / L, et à partir de 12 ans - comme chez l'adulte.

Une augmentation de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:

  • Hyperlipoprotéinémie de type IV;
  • Néphrose ou syndrome néphrotique;
  • Obésité;
  • Diabète sucré de type II;
  • Tumeurs des glandes mammaires chez la femme;
  • Ulcère de l'estomac;
  • L'asthme bronchique;
  • Entéropathie exsudative;
  • Maladie mentale (psychose maniaco-dépressive, névrose dépressive);
  • Alcoolisme;
  • Premières semaines de grossesse.

Une diminution de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:
  • Variantes génétiquement déterminées de l'activité de la cholinestérase;
  • Empoisonnement aux organophosphates (insecticides, etc.);
  • Hépatite;
  • Cirrhose du foie;
  • Foie congestif sur fond d'insuffisance cardiaque;
  • Métastases hépatiques dans le foie;
  • Amibiase hépatique;
  • Maladies des voies biliaires (cholangite, cholécystite);
  • Infections aiguës;
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies des muscles squelettiques (dermatomyosite, dystrophie);
  • Conditions après la chirurgie et la plasmaphérèse;
  • Maladie rénale chronique;
  • Grossesse tardive;
  • Toute condition accompagnée d'une diminution du taux d'albumine dans le sang (par exemple, syndrome de malabsorption, famine);
  • Dermatite exfoliatrice;
  • Myélome
  • Rhumatisme;
  • Infarctus du myocarde;
  • Tumeurs malignes de toute localisation;
  • Prendre certains médicaments (contraceptifs oraux, hormones stéroïdes, glucocorticoïdes).

Phosphatase alcaline (phosphatase alcaline)

La phosphatase alcaline (ALP) est une enzyme qui décompose les esters d'acide phosphorique et participe au métabolisme calcium-phosphore dans les tissus osseux et le foie. La plus grande quantité se trouve dans les os et le foie et pénètre dans la circulation sanguine à partir de ces tissus. En conséquence, dans le sang, une partie de la phosphatase alcaline est d'origine osseuse et une partie hépatique. Normalement, un peu pénètre dans la circulation sanguine de la phosphatase alcaline, et son activité augmente avec la destruction des cellules osseuses et hépatiques, ce qui est possible avec l'hépatite, la cholestase, l'ostéodystrophie, les tumeurs osseuses, l'ostéoporose, etc. Par conséquent, l'enzyme est un indicateur de l'état des os et du foie.

Les affections et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang:

  • Identification des lésions hépatiques associées à une obstruction des voies biliaires (par exemple, maladie biliaire, tumeur, kyste, abcès);
  • Diagnostic des maladies osseuses dans lesquelles elles sont détruites (ostéoporose, ostéodystrophie, ostéomalacie, tumeurs et métastases osseuses);
  • Diagnostic de la maladie de Paget;
  • Cancer de la tête du pancréas et des reins;
  • Une maladie intestinale;
  • Évaluation de l'efficacité du traitement du rachitisme par la vitamine D.

Normalement, l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang chez les hommes et les femmes adultes est de 30 à 150 U / L. Chez les enfants et les adolescents, l'activité enzymatique est plus élevée que chez les adultes, en raison de processus métaboliques plus actifs dans les os. L'activité normale de la phosphatase alcaline dans le sang chez les enfants d'âges différents est la suivante:
  • Enfants de moins de 1 an: garçons - 80 - 480 unités / litre, filles - 124 - 440 unités / litre;
  • Enfants de 1 à 3 ans: garçons - 104 - 345 unités / litre, filles - 108 - 310 unités / litre;
  • Enfants de 3 à 6 ans: garçons - 90 - 310 unités / litre, filles - 96 - 295 unités / litre;
  • Enfants de 6 à 9 ans: garçons - 85 - 315 unités / litre, filles - 70 - 325 unités / litre;
  • Enfants de 9 à 12 ans: garçons - 40 à 360 unités / litre, filles - 50 à 330 unités / litre;
  • Enfants de 12 à 15 ans: garçons - 75 - 510 unités / litre, filles - 50 - 260 unités / litre;
  • Enfants de 15 à 18 ans: garçons - 52 à 165 unités / litre, filles - 45 à 150 unités / litre.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Maladies osseuses avec carie osseuse accrue (maladie de Paget, maladie de Gaucher, ostéoporose, ostéomalacie, cancer et métastases osseuses);
  • Hyperparathyroïdie (concentration accrue d'hormones parathyroïdiennes dans le sang);
  • Goitre toxique diffus;
  • Leucémie;
  • Rachitisme;
  • Période de guérison des fractures;
  • Maladies du foie (cirrhose, nécrose, cancer et métastases hépatiques, infectieuses, toxiques, hépatite médicamenteuse, sarcoïdose, tuberculose, infections parasitaires);
  • Blocage des voies biliaires (cholangite, calculs des voies biliaires et de la vésicule biliaire, tumeurs des voies biliaires);
  • Carence en calcium et phosphates dans le corps (par exemple, en raison de la famine ou de la malnutrition);
  • Cytomégalie chez les enfants;
  • Mononucléose infectieuse;
  • Infarctus pulmonaire ou rénal;
  • Bébés prématurés;
  • Troisième trimestre de grossesse;
  • La période de croissance rapide chez les enfants;
  • Maladies intestinales (colite ulcéreuse, entérite, infections bactériennes, etc.);
  • Médicaments toxiques pour le foie (méthotrexate, chlorpromazine, antibiotiques, sulfonamides, fortes doses de vitamine C, magnésie).

Une diminution de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Hypothyroïdie (carence en hormone thyroïdienne);
  • Scorbut;
  • Anémie sévère;
  • Kwashiorkor;
  • Carence en calcium, magnésium, phosphates, vitamines C et B12;
  • Excès de vitamine D;
  • L'ostéoporose;
  • Achondroplasie;
  • Crétinisme;
  • Hypophosphatasie héréditaire;
  • Prendre certains médicaments, tels que l'azathioprine, le clofibrate, le danazole, les œstrogènes, les contraceptifs oraux.

Auteur: Nasedkina A.K. Spécialiste en recherche biomédicale.

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