Test sanguin biochimique - normes, valeur et interprétation des indicateurs chez les hommes, les femmes et les enfants (par âge). Activité enzymatique: amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipase, pepsinogenes, etc..

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Ci-dessous, nous considérons ce que chaque indicateur de l'analyse biochimique du sang dit, quelles sont ses valeurs de référence et son décodage. En particulier, nous parlerons d'indicateurs d'activité enzymatique, déterminés dans le cadre de ce test de laboratoire..

Alpha amylase (amylase)

L'alpha-amylase (amylase) est une enzyme impliquée dans la décomposition des féculents en glycogène et en glucose. L'amylase est produite par le pancréas et les glandes salivaires. De plus, l'amylase salivaire est de type S et le pancréas de type P, mais les deux types d'enzyme sont présents dans le sang. La détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang est un décompte de l'activité des deux types d'enzyme. Cette enzyme étant produite par le pancréas, la détermination de son activité dans le sang est utilisée pour diagnostiquer les maladies de cet organe (pancréatite, etc.). De plus, l'activité de l'amylase peut indiquer la présence d'autres anomalies graves des organes abdominaux, dont le cours conduit à une irritation pancréatique (par exemple, péritonite, appendicite aiguë, obstruction intestinale, grossesse extra-utérine). Ainsi, la détermination de l'activité alpha-amylase dans le sang est un test diagnostique important pour diverses pathologies des organes abdominaux.

En conséquence, la détermination de l'activité alpha-amylase dans le sang dans le cadre d'une analyse biochimique est prescrite dans les cas suivants:

  • Suspicion ou pathologie préalablement identifiée du pancréas (pancréatite, tumeurs);
  • Cholélithiase;
  • Oreillons (maladie des glandes salivaires);
  • Douleur abdominale aiguë ou traumatisme à l'abdomen;
  • Toute pathologie du tube digestif;
  • Suspicion ou fibrose kystique précédemment détectée.

Normalement, l'activité de l'amylase sanguine chez les hommes et les femmes adultes, ainsi que chez les enfants de plus d'un an, est de 25 à 125 U / l (16 à 30 mccaux / l). Chez les enfants de la première année de vie, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie de 5 à 65 U / L, ce qui est dû au faible niveau de production d'amylase dû à la petite quantité de féculents dans le régime alimentaire d'un bébé..

Une augmentation de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite (aiguë, chronique, réactive);
  • Kyste ou tumeur du pancréas;
  • Blocage du canal pancréatique (par exemple, pierre, commissures, etc.);
  • Macroamylasémie
  • Inflammation ou dommages aux glandes salivaires (par exemple, avec les oreillons);
  • Péritonite ou appendicite aiguë;
  • Perforation (perforation) d'un organe creux (par exemple, l'estomac, les intestins);
  • Diabète sucré (pendant l'acidocétose);
  • Maladies des voies biliaires (cholécystite, maladie des calculs biliaires);
  • Insuffisance rénale;
  • Grossesse extra-utérine;
  • Maladies du tube digestif (par exemple, ulcère gastro-duodénal de l'estomac ou du duodénum, ​​obstruction intestinale, infarctus intestinal);
  • Thrombose des vaisseaux du mésentère de l'intestin;
  • Rupture d'un anévrisme aortique;
  • Chirurgie ou blessure aux organes abdominaux;
  • Néoplasmes malins.

Une diminution de l'activité alpha-amylase dans le sang (valeurs proches de zéro) peut indiquer les maladies suivantes:
  • Insuffisance pancréatique;
  • Fibrose kystique;
  • Les conséquences de l'ablation du pancréas;
  • Hépatite aiguë ou chronique;
  • Nécrose pancréatique (mort et décomposition du pancréas au stade final);
  • Thyrotoxicose (un niveau élevé de l'hormone thyroïdienne dans le corps);
  • Toxicose des femmes enceintes.

Alanine aminotransférase (AlAT)

L'alanine aminotransférase (AlAT) est une enzyme qui transfère l'acide aminé alanine d'une protéine à une autre. En conséquence, cette enzyme joue un rôle clé dans la synthèse des protéines, le métabolisme des acides aminés et la production d'énergie par les cellules. AlAT fonctionne à l'intérieur des cellules, par conséquent, son contenu et son activité sont normalement plus élevés dans les tissus et les organes, et dans le sang, respectivement, plus bas. Lorsque l'activité de l'AlAT dans le sang augmente, cela indique des dommages aux organes et aux tissus et la libération de l'enzyme d'eux dans la circulation systémique. Et comme l'activité ALAT la plus élevée est observée dans les cellules du myocarde, du foie et des muscles squelettiques, une augmentation de l'enzyme active dans le sang indique des dommages précisément à ces tissus indiqués.

L'activité la plus prononcée de l'AAT dans le sang augmente avec les dommages aux cellules hépatiques (par exemple, dans les hépatites aiguës toxiques et virales). De plus, l'activité de l'enzyme augmente avant même le développement d'un ictère et d'autres signes cliniques d'hépatite. Une augmentation légèrement plus faible de l'activité enzymatique est observée dans les brûlures, l'infarctus du myocarde, la pancréatite aiguë et les pathologies hépatiques chroniques (tumeur, cholangite, hépatite chronique, etc.).

Compte tenu du rôle et des organes dans lesquels AlAT fonctionne, les conditions et maladies suivantes sont une indication pour déterminer l'activité d'une enzyme dans le sang:

  • Toute maladie du foie (hépatite, tumeurs, cholestase, cirrhose, empoisonnement);
  • Suspicion d'infarctus aigu du myocarde;
  • Pathologie musculaire;
  • Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement cet organe;
  • Examens préventifs;
  • Examen des donneurs de sang et des organes potentiels;
  • Dépistage des personnes qui peuvent avoir contracté une hépatite en raison d'une exposition à l'hépatite virale.

Normalement, l'activité de l'AAT dans le sang chez la femme adulte (plus de 18 ans) doit être inférieure à 31 unités / litre et chez l'homme - inférieure à 41 unités / litre. Chez les enfants de moins d'un an, l'activité normale de l'AlAT est inférieure à 54 U / l, 1–3 ans - moins de 33 U / d, 3–6 ans –– moins de 29 U / l, 6–12 ans –– moins de 39 U / l. Chez les adolescentes de 12 à 17 ans, l'activité normale de l'AlAT est inférieure à 24 unités / litre et chez les garçons de 12 à 17 ans - moins de 27 unités / litre. Chez les garçons et les filles de plus de 17 ans, l'activité d'AlAT est normalement la même que chez les hommes et les femmes adultes.

Une augmentation de l'activité ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

  • Maladies hépatiques aiguës ou chroniques (hépatite, cirrhose, hépatose graisseuse, enflure ou métastases hépatiques, lésions hépatiques alcooliques, etc.);
  • Ictère obstructif (obstruction du canal biliaire par une pierre, une tumeur, etc.);
  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dystrophie myocardique;
  • Coup de chaleur ou maladie des brûlures;
  • Choc;
  • Hypoxie;
  • Traumatisme ou nécrose (mort) des muscles de toute localisation;
  • Myosite;
  • Myopathie
  • Anémie hémolytique de toute origine;
  • Insuffisance rénale;
  • Prééclampsie;
  • Filariose;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie.

Une augmentation de l'activité ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Les stades terminaux de l'insuffisance hépatique;
  • Dommages hépatiques étendus (nécrose ou cirrhose de la plupart des organes);
  • Jaunisse obstructive.

Aspartate aminotransférase (AsAT)

L'aspartate aminotransférase (AsAT) est une enzyme qui fournit une réaction de transfert de groupe amino entre l'aspartate et l'alpha-cétoglutarate pour former de l'acide oxaloacétique et du glutamate. En conséquence, AsAT joue un rôle clé dans la synthèse et la dégradation des acides aminés, ainsi que dans la génération d'énergie dans les cellules..

L'AsAT, comme l'AlAT, est une enzyme intracellulaire, car elle agit principalement à l'intérieur des cellules et non dans le sang. En conséquence, la concentration d'AcAT est normale dans les tissus plus élevés que dans le sang. La plus grande activité de l'enzyme est observée dans les cellules du myocarde, les muscles, le foie, le pancréas, le cerveau, les reins, les poumons, ainsi que dans les globules blancs et les globules rouges. Lorsque l'activité de l'AsAT augmente dans le sang, cela indique la libération de l'enzyme des cellules dans la circulation systémique, ce qui se produit lorsque des organes contenant une grande quantité d'AsAT sont endommagés. Autrement dit, l'activité de l'AsAT dans le sang augmente fortement avec les maladies du foie, la pancréatite aiguë, les lésions musculaires, l'infarctus du myocarde.

La détermination de l'activité AsAT dans le sang est indiquée pour les affections ou maladies suivantes:

  • Maladie du foie
  • Diagnostic de l'infarctus aigu du myocarde et d'autres pathologies du muscle cardiaque;
  • Maladies des muscles du corps (myosite, etc.);
  • Examens préventifs;
  • Examen des donneurs de sang et des organes potentiels;
  • Examen des personnes en contact avec des patients atteints d'hépatite virale;
  • Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de l'AsAT chez les hommes adultes est inférieure à 47 U / L et chez les femmes moins de 31 U / L. L'activité de l'AsAT chez les enfants varie normalement en fonction de l'âge:
  • Enfants de moins de 83 ans / litre;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 48 unités / l;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 36 unités / l;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 47 unités / l;
  • Enfants de 12 à 17 ans: garçons - moins de 29 unités / litre, filles - moins de 25 unités / litre;
  • Adolescents de plus de 17 ans - comme chez les femmes et les hommes adultes.

Une augmentation de l'activité de l'AcAT dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë, cardiopathie rhumatismale;
  • Choc cardiogénique ou toxique;
  • Thrombose pulmonaire;
  • Insuffisance cardiaque;
  • Maladies des muscles squelettiques (myosite, myopathie, polymyalgie);
  • Destruction d'un grand nombre de muscles (par exemple, blessures étendues, brûlures, nécrose);
  • Activité physique élevée;
  • Coup de chaleur;
  • Maladies du foie (hépatite, cholestase, cancer et métastases hépatiques, etc.);
  • Pancréatite
  • Consommation d'alcool;
  • Insuffisance rénale;
  • Néoplasmes malins;
  • L'anémie hémolytique;
  • Grande thalassémie;
  • Maladies infectieuses au cours desquelles les muscles squelettiques, le muscle cardiaque, les poumons, le foie, les globules rouges, les globules blancs (par exemple, septicémie, mononucléose infectieuse, herpès, tuberculose pulmonaire, fièvre typhoïde) sont endommagés;
  • Condition après une chirurgie cardiaque ou une angiocardiographie;
  • Hypothyroïdie (faibles taux d'hormones thyroïdiennes dans le sang);
  • Obstruction intestinale;
  • Acidose lactique;
  • Maladie du légionnaire;
  • Hyperthermie maligne (fièvre);
  • Infarctus du rein;
  • AVC (hémorragique ou ischémique);
  • Empoisonnement par des champignons vénéneux;
  • Prendre des médicaments qui affectent négativement le foie.

Une diminution de l'activité de l'AcAT dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Carence en vitamine B6;
  • Dommages graves et massifs au foie (par exemple, rupture du foie, nécrose d'une grande partie du foie, etc.);
  • Le stade final de l'insuffisance hépatique.

Gamma glutamyl transférase (GGT)

La gamma-glutamyltransférase (GGT) est également appelée gamma-glutamyltranspeptidase (GGTP) et est une enzyme qui transfère l'acide aminé gamma-glutamyl d'une molécule de protéine à une autre. Cette enzyme se trouve en plus grande quantité dans les membranes des cellules ayant une capacité de sécrétion ou de sorption, par exemple, dans les cellules épithéliales des voies biliaires, les tubules hépatiques, les tubules rénaux, les canaux excréteurs du pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle, etc. En conséquence, cette enzyme est la plus active dans les reins, le foie, le pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle..

Le GGT est une enzyme intracellulaire, par conséquent, normalement dans le sang, son activité est faible. Et lorsque l'activité du GGT augmente dans le sang, cela indique des dommages aux cellules riches en cette enzyme. C'est-à-dire que l'activité accrue de GGT dans le sang est caractéristique de toute maladie du foie avec des dommages à ses cellules (y compris lors de la consommation d'alcool ou de la prise de médicaments). De plus, cette enzyme est très spécifique des lésions hépatiques, c'est-à-dire qu'une augmentation de son activité dans le sang permet de déterminer avec précision les lésions de cet organe particulier, surtout lorsque d'autres tests peuvent être interprétés de manière ambiguë. Par exemple, s'il y a une augmentation de l'activité de l'AsAT et de la phosphatase alcaline, cela peut être déclenché par la pathologie non seulement du foie, mais aussi du cœur, des muscles ou des os. Dans ce cas, la détermination de l'activité GGT permettra d'identifier l'organe malade, car si son activité est augmentée, alors les valeurs élevées d'AsAT et de phosphatase alcaline sont causées par des lésions hépatiques. Et si l'activité du GGT est normale, la forte activité de l'AsAT et de la phosphatase alcaline est due à la pathologie des muscles ou des os. C'est pourquoi la détermination de l'activité GGT est un test diagnostique important pour détecter une pathologie ou des dommages au foie..

La détermination de l'activité GGT est indiquée pour les maladies et affections suivantes:

  • Diagnostic et surveillance des pathologies du foie et des voies biliaires;
  • Surveiller l'efficacité de la thérapie contre l'alcoolisme;
  • Identification des métastases dans le foie avec des tumeurs malignes de toute localisation;
  • Évaluation de l'évolution du cancer de la prostate, du pancréas et de l'hépatome;
  • Évaluation du foie lors de la prise de médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de GGT dans le sang chez les femmes adultes est inférieure à 36 unités / ml, et chez les hommes - inférieure à 61 unités / ml. L'activité normale du GGT sérique chez les enfants dépend de l'âge et se présente comme suit:
  • Nourrissons jusqu'à 6 mois - moins de 204 unités / ml;
  • Enfants de 6 à 12 mois - moins de 34 unités / ml;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 18 unités / ml;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 23 unités / ml;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 17 unités / ml;
  • Adolescents de 12 à 17 ans: garçons - moins de 45 unités / ml, filles - moins de 33 unités / ml;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - adultes.

Lors de l'évaluation de l'activité de GGT dans le sang, il faut se rappeler que l'activité de l'enzyme est plus élevée, plus le poids corporel d'une personne est élevé. Chez la femme enceinte, l'activité de GGT est réduite dans les premières semaines de grossesse.

Une augmentation de l'activité GGT peut être observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Toute maladie du foie et des voies biliaires (hépatite, lésions hépatiques toxiques, cholangite, calculs biliaires, tumeurs et métastases hépatiques);
  • Mononucléose infectieuse;
  • Pancréatite (aiguë et chronique);
  • Tumeurs du pancréas, de la prostate;
  • Exacerbation de glomérulonéphrite et pyélonéphrite;
  • L'utilisation de boissons alcoolisées;
  • Médicaments toxiques pour le foie.

Phosphatase acide (CF)

La phosphatase acide (CF) est une enzyme impliquée dans le métabolisme de l'acide phosphorique. Il est produit dans presque tous les tissus, mais l'activité la plus élevée de l'enzyme est observée dans la prostate, le foie, les plaquettes et les globules rouges. Normalement, l'activité de la phosphatase acide est faible dans le sang, car l'enzyme se trouve dans les cellules. En conséquence, une augmentation de l'activité enzymatique est observée lors de la destruction des cellules riches et de la libération de phosphatase dans la circulation systémique. Chez l'homme, la moitié de la phosphatase acide détectée dans le sang est produite par la prostate. Et chez les femmes, la phosphatase acide dans le sang apparaît dans le foie, les globules rouges et les plaquettes. Cela signifie que l'activité de l'enzyme peut détecter les maladies de la prostate chez l'homme, ainsi que la pathologie du système sanguin (thrombocytopénie, maladie hémolytique, thromboembolie, myélome, maladie de Paget, maladie de Gaucher, maladie de Nimann-Peak, etc.) chez les deux sexes..

La détermination de l'activité de la phosphatase acide est indiquée en cas de suspicion de maladies de la prostate chez l'homme et de pathologie hépatique ou rénale chez les deux sexes..

Les hommes doivent se rappeler qu'un test sanguin de l'activité de la phosphatase acide doit être effectué au moins 2 jours (de préférence 6 à 7 jours) après avoir subi des manipulations impliquant la glande prostatique (par exemple, massage de la prostate, échographie transrectale, biopsie, etc.). En outre, les représentants des deux sexes doivent également savoir qu'une analyse de l'activité de la phosphatase acide est effectuée au plus tôt deux jours après les examens instrumentaux de la vessie et des intestins (cystoscopie, sigmoïdoscopie, coloscopie, examen des doigts de l'ampoule rectale, etc.).

Normalement, l'activité de la phosphatase acide dans le sang chez l'homme est de 0 à 6,5 U / L et chez la femme de 0 à 5,5 U / L.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase acide dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Maladies de la prostate chez l'homme (cancer de la prostate, adénome de la prostate, prostatite);
  • Maladie de Paget;
  • Maladie de Gaucher
  • Maladie de Nimann-Peak;
  • Myélome;
  • Thromboembolie;
  • Maladie hémolytique;
  • Thrombocytopénie due à la destruction des plaquettes;
  • L'ostéoporose;
  • Maladies du système réticuloendothélial;
  • Pathologie du foie et des voies biliaires;
  • Métastases osseuses dans les tumeurs malignes de diverses localisations;
  • Manipulations diagnostiques effectuées sur les organes du système génito-urinaire pendant 2 à 7 jours précédents (examen digital rectal, collecte de sécrétion de la prostate, coloscopie, cystoscopie, etc.).

Créatine Phosphokinase (CPK)

La créatine phosphokinase (KFK) est également appelée créatine kinase (KK). Cette enzyme catalyse le processus de clivage d'un résidu d'acide phosphorique de l'ATP (acide adénosine triphosphorique) avec la formation d'ADP (acide adénosine diphosphorique) et de créatine phosphate. Le phosphate de créatine est important pour le flux normal du métabolisme, ainsi que pour la contraction et la relaxation musculaire. La créatine phosphokinase se trouve dans presque tous les organes et tissus, mais la plupart de cette enzyme se trouve dans les muscles et le myocarde. Une quantité minimale de créatine phosphokinase se trouve dans le cerveau, la thyroïde, l'utérus et les poumons.

Normalement, une petite quantité de créatine kinase est contenue dans le sang et son activité peut augmenter avec des dommages aux muscles, au myocarde ou au cerveau. La créatine kinase se décline en trois saveurs - KK-MM, KK-MV et KK-VV, KK-MM étant une sous-espèce de l'enzyme des muscles, KK-MV est une sous-espèce du myocarde et KK-MV est une sous-espèce du cerveau. Normalement, dans le sang, 95% de la créatine kinase est la sous-espèce KK-MM, et les sous-espèces KK-MV et KK-VV sont déterminées en quantités infimes. Actuellement, la détermination de l'activité de la créatine kinase dans le sang implique une évaluation de l'activité des trois sous-espèces.

Les indications pour déterminer l'activité du CPK dans le sang sont les conditions suivantes:

  • Maladies aiguës et chroniques du système cardiovasculaire (infarctus aigu du myocarde);
  • Maladies musculaires (myopathie, myodystrophie, etc.);
  • Maladies du système nerveux central;
  • Maladie thyroïdienne (hypothyroïdie);
  • Blessures
  • Tumeurs malignes de toute localisation.

Normalement, l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang chez l'homme adulte est inférieure à 190 U / l et chez la femme - inférieure à 167 U / l. Chez les enfants, l'activité enzymatique prend normalement les valeurs suivantes, selon l'âge:
  • Les cinq premiers jours de vie - jusqu'à 650 U / L;
  • 5 jours - 6 mois - 0 - 295 unités / l;
  • 6 mois - 3 ans - moins de 220 unités / l;
  • 3-6 ans - moins de 150 unités / l;
  • 6 à 12 ans: garçons - moins de 245 unités / litre et filles - moins de 155 unités / litre;
  • 12 - 17 ans: garçons - moins de 270 unités / litre, filles - moins de 125 unités / litre;
  • Plus de 17 ans - comme des adultes.

Une augmentation de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée avec les maladies et affections suivantes:
  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Maladies cardiaques chroniques (dystrophie myocardique, arythmie, angor instable, insuffisance cardiaque congestive);
  • Traumatisme ou chirurgie du cœur et d'autres organes;
  • Lésions cérébrales aiguës;
  • Coma;
  • Dommages aux muscles squelettiques (blessures étendues, brûlures, nécrose, choc électrique);
  • Maladies musculaires (myosite, polymyalgie, dermatomyosite, polymyosite, myodystrophie, etc.);
  • Hypothyroïdie (faibles niveaux d'hormones thyroïdiennes);
  • Injections intraveineuses et intramusculaires;
  • Maladie mentale (schizophrénie, épilepsie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Fortes contractions musculaires (accouchement, crampes, crampes);
  • Tétanos;
  • Activité physique élevée;
  • Famine;
  • Déshydratation (déshydratation du corps sur fond de vomissements, diarrhée, transpiration abondante, etc.);
  • Hypothermie ou surchauffe prolongée;
  • Tumeurs malignes de la vessie, des intestins, du sein, des intestins, de l'utérus, des poumons, de la prostate, du foie.

Une diminution de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée avec les maladies et affections suivantes:
  • Long séjour dans un état sédentaire (manque d'exercice);
  • La masse musculaire maigre.

Créatine phosphokinase, sous-unité de MV (KFK-MV)

La sous-espèce de créatine kinase KFK-MV se trouve exclusivement dans le myocarde, dans le sang, elle est normalement très petite. Une augmentation de l'activité du CPK-MB dans le sang est observée avec la destruction des cellules du muscle cardiaque, c'est-à-dire avec l'infarctus du myocarde. L'activité accrue de l'enzyme est enregistrée après 4 à 8 heures après une crise cardiaque, atteint un maximum après 12 à 24 heures, et le 3ème jour au cours du déroulement normal du processus de récupération musculaire cardiaque, l'activité du CPK-MV revient à la normale. C'est pourquoi la détermination de l'activité KFK-MV est utilisée pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et la surveillance ultérieure des processus de récupération dans le muscle cardiaque. Compte tenu du rôle et de la localisation de KFK-MV, la détermination de l'activité de cette enzyme n'est présentée que pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et pour distinguer cette maladie d'une crise cardiaque pulmonaire ou d'une crise sévère d'angine de poitrine..

Normalement, l'activité de KFK-MV dans le sang des hommes et des femmes adultes, ainsi que des enfants, est inférieure à 24 unités / l.

Une augmentation de l'activité KFK-MV est observée dans les maladies et affections suivantes:

  • Infarctus aigu du myocarde;
  • Myocardite aiguë;
  • Dommages myocardiques toxiques dus à un empoisonnement ou une maladie infectieuse;
  • Conditions après blessures, opérations et procédures diagnostiques sur le cœur;
  • Maladies cardiaques chroniques (dystrophie myocardique, insuffisance cardiaque congestive, arythmie);
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies et blessures des muscles squelettiques (myosite, dermatomyosite, dystrophie, traumatisme, chirurgie, brûlures);
  • Choc;
  • Syndrome de Reye.

Lactate déshydrogénase (LDH)

La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme qui fournit la réaction de la conversion du lactate en pyruvate, et est donc très importante pour la production d'énergie par les cellules. La LDH se trouve dans le sang normal et dans les cellules de presque tous les organes, mais la plus grande quantité d'enzyme est fixée dans le foie, les muscles, le myocarde, les globules rouges, les globules blancs, les reins, les poumons, le tissu lymphoïde et les plaquettes. Une augmentation de l'activité de la LDH est généralement observée avec la destruction des cellules dans lesquelles elle est contenue en grande quantité. Ainsi, une activité enzymatique élevée est caractéristique des dommages au myocarde (myocardite, crises cardiaques, arythmies), au foie (hépatite, etc.), aux reins, aux globules rouges.

En conséquence, les conditions ou maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité LDH dans le sang:

  • Maladies du foie et des voies biliaires;
  • Dommages au myocarde (myocardite, infarctus du myocarde);
  • L'anémie hémolytique;
  • Myopathie
  • Tumeurs malignes de divers organes;
  • Embolie pulmonaire.

Normalement, l'activité LDH dans le sang des hommes et des femmes adultes est de 125 à 220 unités / L (lors de l'utilisation de certains ensembles de réactifs, la norme peut être de 140 à 350 unités / L). Chez les enfants, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie en fonction de l'âge et se présente comme suit:
  • Enfants de moins de 450 unités / litre;
  • Enfants de 1 à 3 ans - moins de 344 unités / litre;
  • Enfants de 3 à 6 ans - moins de 315 unités / litre;
  • Enfants de 6 à 12 ans - moins de 330 unités / l;
  • Adolescents de 12 à 17 ans - moins de 280 unités / l;
  • Adolescents de 17 à 18 ans - adultes.

Une augmentation de l'activité LDH dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Période de grossesse;
  • Nouveau-nés jusqu'à 10 jours de vie;
  • Activité physique intense;
  • Maladies du foie (hépatite, cirrhose, jaunisse due au blocage des voies biliaires);
  • Infarctus du myocarde;
  • Embolie ou infarctus pulmonaire;
  • Maladies du système sanguin (leucémie aiguë, anémie);
  • Maladies et lésions musculaires (traumatisme, atrophie, myosite, myodystrophie, etc.);
  • Maladie rénale (glomérulonéphrite, pyélonéphrite, infarctus du rein);
  • Pancréatite aiguë;
  • Toute condition accompagnée d'une mort cellulaire massive (choc, hémolyse, brûlures, hypoxie, hypothermie sévère, etc.);
  • Tumeurs malignes de diverses localisations;
  • Prendre des médicaments toxiques pour le foie (caféine, hormones stéroïdes, céphalosporines, etc.), boire de l'alcool.

Une diminution de l'activité LDH dans le sang est observée avec un trouble génétique ou une absence totale de sous-unités enzymatiques.

Lipase

La lipase est une enzyme qui assure la réaction de la division des triglycérides en glycérol et en acides gras. Autrement dit, la lipase est importante pour la digestion normale des graisses entrant dans le corps avec de la nourriture. L'enzyme est produite par un certain nombre d'organes et de tissus, mais la part du lion de la lipase circulant dans le sang provient du pancréas. Après sa production dans le pancréas, la lipase pénètre dans le duodénum et l'intestin grêle, où elle décompose les graisses des aliments. De plus, en raison de sa petite taille, la lipase passe à travers la paroi intestinale dans les vaisseaux sanguins et circule dans la circulation sanguine, où elle continue de décomposer les graisses en composants qui sont absorbés par les cellules..

Une augmentation de l'activité de la lipase sanguine est le plus souvent causée par la destruction des cellules pancréatiques et la libération d'une grande quantité d'enzyme dans la circulation sanguine. C'est pourquoi la détermination de l'activité de la lipase joue un rôle très important dans le diagnostic de pancréatite ou d'obstruction des canaux pancréatiques par une tumeur, une pierre, un kyste, etc. De plus, une activité lipasique sanguine élevée peut être observée dans les maladies rénales, lorsque l'enzyme est retenue dans la circulation sanguine..

Ainsi, il est évident que les conditions et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de la lipase dans le sang:

  • Suspicion aiguë ou exacerbation de pancréatite chronique;
  • Pancréatite chronique;
  • Cholélithiase;
  • Cholécystite aiguë;
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique;
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Cirrhose du foie;
  • Blessures abdominales;
  • Alcoolisme.

Normalement, l'activité de la lipase sanguine chez l'adulte est de 8 à 78 unités / litre et chez l'enfant - de 3 à 57 unités / litre. Lors de la détermination de l'activité de la lipase avec d'autres ensembles de réactifs, la valeur normale de l'indicateur est inférieure à 190 U / L chez l'adulte et inférieure à 130 U / L chez l'enfant.

Une augmentation de l'activité de la lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:

  • Pancréatite aiguë ou chronique;
  • Cancer, kyste ou pseudokyste du pancréas;
  • Alcoolisme;
  • Coliques biliaires;
  • Cholestase intrahépatique;
  • Maladies chroniques de la vésicule biliaire;
  • Strangulation intestinale ou crise cardiaque;
  • Maladies métaboliques (diabète, goutte, obésité);
  • Insuffisance rénale aiguë ou chronique;
  • Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
  • Obstruction de l'intestin grêle;
  • Péritonite;
  • Oreillons se produisant avec des dommages au pancréas;
  • Prendre des médicaments qui provoquent des spasmes du sphincter d'Oddi (morphine, indométhacine, héparine, barbituriques, etc.).

Une diminution de l'activité lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:
  • Tumeurs malignes de diverses localisations (à l'exception du carcinome pancréatique);
  • Excès de triglycérides dans le sang en raison d'une malnutrition ou d'une hyperlipidémie héréditaire.

Pepsinogènes I et II

Les pepsinogènes I et II sont les précurseurs de l'enzyme gastrique principale, la pepsine. Ils sont produits par les cellules de l'estomac. Une partie du pepsinogène de l'estomac pénètre dans la circulation systémique, où leur concentration peut être déterminée par diverses méthodes biochimiques. Dans l'estomac, les pepsinogènes sous l'influence de l'acide chlorhydrique sont convertis en enzyme pepsine, qui décompose les protéines qui accompagnent les aliments. En conséquence, la concentration de pepsinogènes dans le sang vous permet d'obtenir des informations sur l'état de la fonction sécrétoire de l'estomac et d'identifier le type de gastrite (atrophique, hyperacide).

Le pepsinogène I est synthétisé par les cellules du bas et du corps de l'estomac, et le pepsinogène II est synthétisé par les cellules de toutes les parties de l'estomac et de la partie supérieure du duodénum. Par conséquent, la détermination de la concentration de pepsinogène I vous permet d'évaluer l'état du corps et du bas de l'estomac, et le pepsinogène II - toutes les sections de l'estomac.

Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang est réduite, cela indique la mort des principales cellules du corps et du bas de l'estomac, qui produisent ce précurseur de la pepsine. Par conséquent, un faible niveau de pepsinogène I peut indiquer une gastrite atrophique. De plus, dans le contexte de la gastrite atrophique, le niveau de pepsinogène II peut rester longtemps dans les limites normales. Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang augmente, cela indique une activité élevée des principales cellules du bas et du corps de l'estomac et, par conséquent, une gastrite avec une acidité élevée. Un taux élevé de pepsinogène II dans le sang indique un risque élevé d'ulcère gastrique, car il indique que les cellules sécrétantes produisent trop activement non seulement des précurseurs enzymatiques, mais également de l'acide chlorhydrique.

Pour la pratique clinique, le calcul du rapport pepsinogène I / pepsinogène II est d'une grande importance, car ce coefficient permet de détecter une gastrite atrophique et un risque élevé de développer des ulcères et un cancer gastrique. Ainsi, avec une valeur de coefficient inférieure à 2,5, nous parlons de gastrite atrophique et d'un risque élevé de cancer gastrique. Et avec un rapport de plus de 2,5 - un risque élevé d'ulcères d'estomac. De plus, le rapport des concentrations de pepsinogène dans le sang permet de distinguer les troubles digestifs fonctionnels (par exemple, dans un contexte de stress, de malnutrition, etc.) de véritables changements organiques dans l'estomac. Par conséquent, à l'heure actuelle, la détermination de l'activité des pepsinogènes avec le calcul de leur rapport est une alternative à la gastroscopie pour les personnes qui, pour une raison quelconque, ne peuvent pas passer ces examens..

La détermination de l'activité du pepsinogène I et II est indiquée dans les cas suivants:

  • Évaluation de l'état de la muqueuse gastrique chez les personnes souffrant de gastrite atrophique;
  • Identification de la gastrite atrophique progressive avec un risque élevé de développer un cancer de l'estomac;
  • Identification d'un ulcère d'estomac et d'un ulcère duodénal;
  • Détection du cancer de l'estomac;
  • Suivi de l'efficacité du traitement de la gastrite et des ulcères d'estomac.

Normalement, l'activité de chaque pepsinogène (I et II) est de 4 à 22 μg / l.

Une augmentation du contenu de chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:

  • Gastrite aiguë et chronique;
  • Syndrome de Zollinger-Ellison;
  • L'ulcère duodénal;
  • Toutes les conditions dans lesquelles la concentration d'acide chlorhydrique dans le suc gastrique est augmentée (uniquement pour le pepsinogène I).

Une diminution du contenu de chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:
  • Gastrite atrophique progressive;
  • Carcinome (cancer) de l'estomac;
  • La maladie d'Addison;
  • Anémie pernicieuse (uniquement pour le pepsinogène I), également appelée maladie d'Addison-Birmer;
  • Myxœdème;
  • Condition après résection (ablation) de l'estomac.

Cholinestérase (CE)

Sous le même nom, «cholinestérase» signifie généralement deux enzymes - la vraie cholinestérase et la pseudocholinestérase. Les deux enzymes sont capables de cliver l'acétylcholine, qui est un médiateur dans les composés nerveux. La vraie cholinestérase est impliquée dans la transmission d'une impulsion nerveuse et est présente en grande quantité dans les tissus cérébraux, les terminaisons nerveuses, les poumons, la rate et les globules rouges. La pseudocholinestérase reflète la capacité du foie à synthétiser des protéines et reflète l'activité fonctionnelle de cet organe.

Les deux cholinestérases sont présentes dans le sérum sanguin, et donc l'activité totale des deux enzymes est déterminée. Par conséquent, la détermination de l'activité de la cholinestérase dans le sang est utilisée pour identifier les patients chez lesquels les myorelaxants (médicaments, myorelaxants) ont un effet à long terme, ce qui est important dans la pratique d'un anesthésiste pour calculer la posologie correcte des médicaments et prévenir le choc cholinergique. De plus, l'activité de l'enzyme est déterminée pour détecter l'empoisonnement par les composés organophosphorés (de nombreux pesticides agricoles, herbicides) et les carbamates, dans lesquels l'activité de la cholinestérase diminue. De plus, en l'absence de menace d'empoisonnement et de chirurgie planifiée, l'activité de la cholinestérase est déterminée pour évaluer l'état fonctionnel du foie.

Les indications pour déterminer l'activité de la cholinestérase sont les conditions suivantes:

  • Diagnostic et évaluation de l'efficacité du traitement de toute maladie hépatique;
  • Détection d'empoisonnement par des composés organophosphorés (insecticides);
  • Détermination du risque de complications lors d'opérations planifiées avec l'utilisation de relaxants musculaires.

Normalement, l'activité de la cholinestérase dans le sang chez l'adulte est de 3 700 à 13 200 U / L lors de l'utilisation de la butyrylcholine comme substrat. Chez l'enfant de la naissance à six mois, l'activité enzymatique est très faible, de 6 mois à 5 ans - 4900 - 19800 U / L, de 6 à 12 ans - 4200 - 16300 U / L, et à partir de 12 ans - comme chez l'adulte.

Une augmentation de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:

  • Hyperlipoprotéinémie de type IV;
  • Néphrose ou syndrome néphrotique;
  • Obésité;
  • Diabète sucré de type II;
  • Tumeurs des glandes mammaires chez la femme;
  • Ulcère de l'estomac;
  • L'asthme bronchique;
  • Entéropathie exsudative;
  • Maladie mentale (psychose maniaco-dépressive, névrose dépressive);
  • Alcoolisme;
  • Premières semaines de grossesse.

Une diminution de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:
  • Variantes génétiquement déterminées de l'activité de la cholinestérase;
  • Empoisonnement aux organophosphates (insecticides, etc.);
  • Hépatite;
  • Cirrhose du foie;
  • Foie congestif sur fond d'insuffisance cardiaque;
  • Métastases hépatiques dans le foie;
  • Amibiase hépatique;
  • Maladies des voies biliaires (cholangite, cholécystite);
  • Infections aiguës;
  • Embolie pulmonaire;
  • Maladies des muscles squelettiques (dermatomyosite, dystrophie);
  • Conditions après la chirurgie et la plasmaphérèse;
  • Maladie rénale chronique;
  • Grossesse tardive;
  • Toute condition accompagnée d'une diminution du taux d'albumine dans le sang (par exemple, syndrome de malabsorption, famine);
  • Dermatite exfoliatrice;
  • Myélome
  • Rhumatisme;
  • Infarctus du myocarde;
  • Tumeurs malignes de toute localisation;
  • Prendre certains médicaments (contraceptifs oraux, hormones stéroïdes, glucocorticoïdes).

Phosphatase alcaline (phosphatase alcaline)

La phosphatase alcaline (ALP) est une enzyme qui décompose les esters d'acide phosphorique et participe au métabolisme calcium-phosphore dans les tissus osseux et le foie. La plus grande quantité se trouve dans les os et le foie et pénètre dans la circulation sanguine à partir de ces tissus. En conséquence, dans le sang, une partie de la phosphatase alcaline est d'origine osseuse et une partie hépatique. Normalement, un peu pénètre dans la circulation sanguine de la phosphatase alcaline, et son activité augmente avec la destruction des cellules osseuses et hépatiques, ce qui est possible avec l'hépatite, la cholestase, l'ostéodystrophie, les tumeurs osseuses, l'ostéoporose, etc. Par conséquent, l'enzyme est un indicateur de l'état des os et du foie.

Les affections et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang:

  • Identification des lésions hépatiques associées à une obstruction des voies biliaires (par exemple, maladie biliaire, tumeur, kyste, abcès);
  • Diagnostic des maladies osseuses dans lesquelles elles sont détruites (ostéoporose, ostéodystrophie, ostéomalacie, tumeurs et métastases osseuses);
  • Diagnostic de la maladie de Paget;
  • Cancer de la tête du pancréas et des reins;
  • Une maladie intestinale;
  • Évaluation de l'efficacité du traitement du rachitisme par la vitamine D.

Normalement, l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang chez les hommes et les femmes adultes est de 30 à 150 U / L. Chez les enfants et les adolescents, l'activité enzymatique est plus élevée que chez les adultes, en raison de processus métaboliques plus actifs dans les os. L'activité normale de la phosphatase alcaline dans le sang chez les enfants d'âges différents est la suivante:
  • Enfants de moins de 1 an: garçons - 80 - 480 unités / litre, filles - 124 - 440 unités / litre;
  • Enfants de 1 à 3 ans: garçons - 104 - 345 unités / litre, filles - 108 - 310 unités / litre;
  • Enfants de 3 à 6 ans: garçons - 90 - 310 unités / litre, filles - 96 - 295 unités / litre;
  • Enfants de 6 à 9 ans: garçons - 85 - 315 unités / litre, filles - 70 - 325 unités / litre;
  • Enfants de 9 à 12 ans: garçons - 40 à 360 unités / litre, filles - 50 à 330 unités / litre;
  • Enfants de 12 à 15 ans: garçons - 75 - 510 unités / litre, filles - 50 - 260 unités / litre;
  • Enfants de 15 à 18 ans: garçons - 52 à 165 unités / litre, filles - 45 à 150 unités / litre.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Maladies osseuses avec carie osseuse accrue (maladie de Paget, maladie de Gaucher, ostéoporose, ostéomalacie, cancer et métastases osseuses);
  • Hyperparathyroïdie (concentration accrue d'hormones parathyroïdiennes dans le sang);
  • Goitre toxique diffus;
  • Leucémie;
  • Rachitisme;
  • Période de guérison des fractures;
  • Maladies du foie (cirrhose, nécrose, cancer et métastases hépatiques, infectieuses, toxiques, hépatite médicamenteuse, sarcoïdose, tuberculose, infections parasitaires);
  • Blocage des voies biliaires (cholangite, calculs des voies biliaires et de la vésicule biliaire, tumeurs des voies biliaires);
  • Carence en calcium et phosphates dans le corps (par exemple, en raison de la famine ou de la malnutrition);
  • Cytomégalie chez les enfants;
  • Mononucléose infectieuse;
  • Infarctus pulmonaire ou rénal;
  • Bébés prématurés;
  • Troisième trimestre de grossesse;
  • La période de croissance rapide chez les enfants;
  • Maladies intestinales (colite ulcéreuse, entérite, infections bactériennes, etc.);
  • Médicaments toxiques pour le foie (méthotrexate, chlorpromazine, antibiotiques, sulfonamides, fortes doses de vitamine C, magnésie).

Une diminution de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:
  • Hypothyroïdie (carence en hormone thyroïdienne);
  • Scorbut;
  • Anémie sévère;
  • Kwashiorkor;
  • Carence en calcium, magnésium, phosphates, vitamines C et B12;
  • Excès de vitamine D;
  • L'ostéoporose;
  • Achondroplasie;
  • Crétinisme;
  • Hypophosphatasie héréditaire;
  • Prendre certains médicaments, tels que l'azathioprine, le clofibrate, le danazole, les œstrogènes, les contraceptifs oraux.

Auteur: Nasedkina A.K. Spécialiste en recherche biomédicale.

ALT dans le sang

Ce qui montre l'ALT dans le sang?

L'alanine aminotransférase ou ALT abrégé est une enzyme endogène spéciale. Il est inclus dans le groupe des transférases et un sous-groupe des aminotransférases. La synthèse de cette enzyme a lieu par voie intracellulaire. Une quantité limitée de celui-ci pénètre dans la circulation sanguine. Par conséquent, lorsque l'analyse biochimique montre une teneur accrue en ALT, cela indique la présence d'un certain nombre de déviations dans le corps et le développement de maladies graves. Souvent, ils sont associés à la destruction d'organes, ce qui entraîne une forte libération de l'enzyme dans le sang. En conséquence, l'activité de l'alanine aminotransférase est également améliorée. Il est difficile d'établir l'étendue de la nécrose ou le degré de dommages aux maladies tissulaires sur cette base, car la spécificité des organes n'est pas caractéristique.

L'alanine aminotransférase se trouve dans de nombreux organes humains: les reins, le muscle cardiaque, le foie et même le muscle squelettique. La fonction principale de l'enzyme est d'échanger des acides aminés. Il agit comme un catalyseur pour le transfert réversible d'alanine d'un acide aminé à l'alpha-cétoglutarate. À la suite du transfert du groupe amino, des acides glutamique et pyruvique sont obtenus. L'alanine dans les tissus du corps humain est nécessaire, car c'est un acide aminé qui peut rapidement se transformer en glucose. Ainsi, il est possible d'obtenir de l'énergie pour le cerveau et le système nerveux central. De plus, parmi les fonctions importantes de l'alanine se trouve le renforcement du système immunitaire de l'organisme, la production de lymphocytes, la régulation du métabolisme acide et sucré.

L'activité la plus élevée d'alanine aminotransférase a été détectée dans le sérum sanguin chez l'homme. Chez les femmes, les processus impliquant l'enzyme se déroulent plus lentement. La concentration la plus élevée est observée dans les reins et le foie, suivie par les muscles squelettiques, la rate, le pancréas, les globules rouges, les poumons, le cœur.

À quoi sert l'analyse??

La plus grande quantité de transférase se trouve dans le foie. Cette observation est utilisée pour détecter les maladies de cet organe qui ne présentent pas de symptômes externes. L'ALT, contrairement à de nombreux autres composants pris en compte dans l'analyse biochimique du sang, a été étudié de manière plus approfondie. Par conséquent, avec son aide, il est possible d'identifier même des problèmes mineurs dans le corps. Dans certains cas, la quantité d'ALT est comparée au volume d'autres éléments dans le sang. Cela nous permet de tirer des conclusions sur la présence de pathologies..

Par exemple, une enzyme telle que l'aspartate aminotransférase ou l'AST est souvent utilisée. Il est également synthétisé par voie intracellulaire et une quantité limitée pénètre dans la circulation sanguine. La déviation de la teneur en aspartate aminotransférase établie en médecine, comme dans le cas de l'alanine aminotransférase, est une manifestation de déviations dans le fonctionnement de certains organes. L'image la plus complète de la nature de la pathologie permet d'obtenir une corrélation des quantités contenues des deux enzymes. S'il y a un excès de la quantité d'alanine aminotransférase par rapport à l'aspartate aminotransférase, cela indique la destruction des cellules hépatiques. Les taux d'AST augmentent fortement aux derniers stades de la maladie de cet organe, comme la cirrhose. Lorsque le niveau d'aspartate aminotransférase dépasse le contenu d'alanine aminotransférase, des problèmes de muscle cardiaque sont observés.

Confirmer la présence de la maladie et le degré de lésions organiques permettent des méthodes de diagnostic supplémentaires. Cependant, l'ALT est un indicateur précis, dans certains cas, il peut même être utilisé pour déterminer le stade de la maladie et suggérer des variantes possibles de son développement.

Lorsqu'une affectation ALT est affectée?

La quantité d'alanine aminotransférase est déterminée dans le cadre d'un test sanguin biochimique général. Souvent, un seul type d'examen est prescrit, lorsqu'il n'est pas nécessaire d'utiliser des méthodes supplémentaires. Ils sont testés pour ALT. Cela est dû à la spécialisation tissulaire sélective de l'enzyme..

La quantité d'alanine aminotransférase pour les problèmes hépatiques aide à les identifier avant même l'apparition du symptôme le plus caractéristique - l'ictère. Par conséquent, le médecin prescrit un test ALT le plus souvent afin de vérifier les dommages à cet organe important à la suite de la prise de médicaments ou de toute autre substance toxique pour le corps. Une étude est également réalisée pour les cas suspects d'hépatite. Un test ALT est requis si vous présentez des symptômes tels que fatigue et faiblesse. Il perd l'appétit, se sent souvent nauséeux et se transforme en vomissements. Taches jaunes sur la peau, douleur et inconfort dans l'abdomen, jaunissement des protéines oculaires, selles claires et urine foncée - tout cela peut être un signe de maladie du foie. Dans de tels cas, cette analyse est requise..

ALT peut être comparé à AST pour plus d'informations sur les causes des lésions hépatiques. Cela se fait si le nombre d'enzymes est significativement plus élevé que la normale. Le rapport AST / ALT est connu en médecine sous le nom de coefficient de Ritis. Sa valeur normale varie de 0,91 à 1,75. Si cet indicateur devient supérieur à 2, alors une lésion du muscle cardiaque est diagnostiquée, procédant à la destruction des cardiomyocytes. Un infarctus du myocarde est également possible. Le coefficient de Ritis, ne dépassant pas 1, indique des maladies du foie. De plus, plus la valeur de l'indicateur est faible, plus le risque de résultat défavorable est élevé.

L'analyse ALT peut être utilisée non seulement comme méthode de diagnostic, mais aussi pendant le traitement. Cela vous permet de déterminer la dynamique de la maladie et d'identifier les améliorations ou l'aggravation du patient. Un test ALT est nécessaire si des facteurs contribuant à une maladie du foie sont présents. Il s'agit notamment de l'abus de boissons alcoolisées ou de drogues qui détruisent les cellules des organes. Si la quantité normale d'alanine aminotransférase dans le sang est dépassée, d'autres médicaments sont prescrits. Assurez-vous de vérifier la quantité d'ALT si le patient a été en contact avec des patients atteints d'hépatite ou l'a récemment eu, souffre de diabète et fait de l'embonpoint. Certaines personnes ont une prédisposition aux maladies du foie. Il montre également une analyse ALT.

Lorsqu'il est utilisé, du sang veineux ou capillaire est utilisé. Pour obtenir des résultats fiables, vous devez respecter certaines exigences. Tout d'abord, ne mangez pas 12 heures avant l'accouchement et ne buvez pas d'alcool en une semaine. Même une petite quantité de nourriture peut affecter considérablement le résultat. Deuxièmement, une demi-heure avant l'analyse, arrêtez de fumer, ne vous inquiétez pas, évitez le stress moral et physique. Les résultats sont généralement prêts un jour après la livraison.

La norme de l'ALT dans le sang des hommes et des femmes

Alanine aminotransférase (ALT ou ALAT) - enzymes marqueurs du foie.

Aspartate aminotransférase (AST ou AsAT) - enzymes marqueurs du myocarde.

La quantité d'enzyme alanine aminotransférase dans le sang est mesurée en unités par litre.

ALT (ALAT) chez les enfants

L'ALT chez les enfants varie selon l'âge:

Chez les nouveau-nés jusqu'à 5 jours: l'ALAT ne doit pas dépasser 49 U / L. (AST jusqu'à 149 unités / litre.)

Pour les enfants jusqu'à six mois, ce chiffre est plus élevé - 56 unités / l.

À l'âge de six mois à un an, la quantité d'ALT dans le sang peut atteindre 54 unités / l

D'un an à trois - 33 U / l, mais progressivement la quantité normale d'enzyme dans le sang diminue

Chez les enfants de 3 à 6 ans, sa limite supérieure est de 29 unités / l.

À 12 ans, la teneur en alanine aminotransférase doit être inférieure à 39 U / L

Chez les enfants, de légers écarts par rapport à la norme sont autorisés. Cela est dû à une croissance inégale. Au fil du temps, la quantité d'enzyme dans le sang devrait se stabiliser et s'approcher de la normale.

ALT (ALAT) chez l'adulte

Norme pour les hommes

Norme pour les femmes

jusqu'à 45 unités / litre (0,5 - 2 μmol)

jusqu'à 34 unités / litre (0,5 - 1,5 μmol)

28-190 mmol / L (0,12-0,88)

28 à 125 mmol / L (0,18-0,78)

Degrés d'amélioration des enzymes

Degrés d'amélioration des enzymes

Quelles maladies augmentent AST et ALT?

Facile - 1,5 à 5 fois;

Moyenne - 6-10 fois;

Élevé - 10 fois ou plus.

Infarctus du myocarde (plus d'AST);

Hépatite virale aiguë (plus d'ALAT);

Dommages toxiques au foie;

Tumeurs malignes et métastases dans le foie;

Insuffisance musculaire squelettique (syndrome de crash)

Mais les résultats de l'analyse sur ALT s'avèrent souvent être loin des normes établies. Cela peut être dû non seulement à la présence de processus inflammatoires dans le corps, mais également à d'autres facteurs. L'augmentation de la teneur en alanine aminotransférase peut être déclenchée par la prise d'aspirine, de warfarine, de paracétamol et de contraceptifs oraux chez la femme. Par conséquent, le médecin doit être conscient de l'utilisation de ces médicaments avant de passer un test ALT. Des effets similaires ont des médicaments à base de valériane et d'échinacée. Des résultats d'analyse peu fiables peuvent être causés par une augmentation de l'activité motrice ou des injections intramusculaires..

ALT est élevé dans le sang

La quantité d'alanine aminotransférase dans le sang est considérée comme augmentée si elle dépasse la norme établie, en particulier par dizaines, et dans certains cas, des centaines de fois. En fonction de cela, la présence de la maladie est déterminée. Avec une augmentation du niveau d'ALT de 5 fois, il est possible de diagnostiquer l'infarctus du myocarde, s'il atteint 10-15 fois, on peut parler de la détérioration de l'état du patient après l'attaque. La valeur du coefficient de de Ritis change également vers le haut.

L'hépatite provoque une augmentation de l'ALAT dans le sang de 20 à 50 fois, la dystrophie musculaire et la dermatomyosite - de 8. À propos de la gangrène, la pancréatite aiguë est indiquée en dépassant la limite supérieure de l'indicateur de 3 à 5 fois.

Peut-être pas seulement une augmentation de la teneur en alanine aminotransférase dans le sang. Sa trop faible quantité est associée à un manque de vitamine B6, qui fait partie de cette enzyme, ou à des processus inflammatoires complexes dans le foie.

Quelle est l'augmentation de l'ALT??

Une augmentation de l'ALT indique la survenue de processus inflammatoires dans le corps. Ils peuvent être causés par les maladies suivantes:

Hépatite. Cette maladie inflammatoire du foie peut se présenter sous plusieurs formes. Pour l'hépatite chronique ou virale, un excès de taux sanguins d'alanine aminotransférase est négligeable. Avec l'hépatite A, l'analyse des ALAT offre une opportunité d'identifier à l'avance l'infection. La quantité d'enzyme dans le sang augmente une semaine avant l'apparition des premières manifestations externes de la maladie sous forme d'ictère. L'hépatite virale ou alcoolique s'accompagne d'une augmentation prononcée de l'ALAT.

Cancer du foie. Cette tumeur maligne se forme souvent chez les patients atteints d'hépatite. L'analyse sur ALT dans ce cas est nécessaire à la fois pour le diagnostic de la maladie et pour décider d'une décision opérationnelle. Lorsque le niveau d'alanine aminotransférase est significativement plus élevé que la normale, la chirurgie peut ne pas être possible, car il existe un risque élevé de complications diverses.

Pancréatite La présence de cette maladie est également indiquée par le niveau d'ALT. Sa quantité accrue indique une exacerbation de la pancréatite. L'analyse ALT pour les patients avec un tel diagnostic devra être effectuée périodiquement tout au long de la vie. Cela aidera à éviter les attaques de la maladie et à suivre l'avancement du traitement..

Myocardite. Il se manifeste par des lésions du muscle cardiaque. Ses principaux symptômes sont un essoufflement, une fatigue rapide du patient et une teneur accrue en ALT dans le sang. Pour diagnostiquer cette maladie, le niveau d'AST est déterminé, puis le coefficient de Ritis est calculé.

Cirrhose. Cette maladie est dangereuse dans la mesure où pendant longtemps elle peut ne pas présenter de symptômes prononcés. Les patients se fatiguent rapidement, se sentent fatigués. Les douleurs dans le foie sont moins courantes. Dans ce cas, la cirrhose peut être déterminée par l'augmentation de la teneur en ALT dans le sang. La quantité d'enzyme dans le sang peut dépasser la norme de 5 fois.

Infarctus du myocarde. Cette maladie est la conséquence d'une violation de la circulation sanguine, entraînant une nécrose tissulaire du muscle cardiaque. Dans le cas d'une crise cardiaque simple, le niveau d'ALT augmente légèrement par rapport à l'AST, mais il peut être utilisé pour déterminer l'attaque..

Raisons d'augmenter l'ALT

Prendre un certain nombre de préparations médicinales ou à base de plantes - barbituriques, statines, antibiotiques;

utilisation fréquente de fast-food avant de passer un test ALT;

boire moins d'une semaine avant le prélèvement de sang;

non-respect des règles de base de l'analyse, y compris la stérilité de la procédure;

augmentation du stress émotionnel ou physique;

effectuer peu de temps avant l'analyse du cathétérisme du muscle cardiaque ou d'une autre intervention chirurgicale;

stéatose - une maladie qui se manifeste par l'accumulation de cellules graisseuses dans le foie, survient le plus souvent chez les personnes en surpoids;

nécrose d'une tumeur maligne;

prendre des stupéfiants;

empoisonnement au plomb du corps;

la mononucléose est une maladie infectieuse qui se manifeste par des changements dans la composition du sang, des dommages au foie et à la rate;

ALT est élevé pendant la grossesse

Chez la femme, la quantité d'alanine aminotransférase est limitée à 31 unités / litre. Cependant, au premier trimestre de la grossesse, un léger excès de cette valeur est possible. Ceci n'est pas considéré comme un écart et n'indique pas le développement d'une maladie. En général, le niveau d'ALT et d'AST doit être stable tout au long de la grossesse..

Une légère augmentation du nombre d'enzymes dans ce groupe est observée avec la gestose. Dans ce cas, ils sont légers ou modérés. La gestose est une complication qui survient en fin de grossesse. Les femmes souffrent de faiblesse, de vertiges et de nausées. Ils ont une pression artérielle élevée. Plus l'écart entre l'ALT et la normale est important, plus la gestose est sévère. C'est le résultat d'une charge trop lourde sur le foie, avec laquelle elle ne peut pas faire face..

Comment faire baisser l'ALT dans le sang?

Il est possible de réduire la teneur en alanine aminotransférase dans le sang en éliminant la cause de ce phénomène. Étant donné que les maladies du foie et du cœur deviennent le facteur le plus courant d'augmentation de l'ALAT, il est nécessaire de commencer leur traitement. Après une série de procédures et la prise des médicaments appropriés, un test sanguin biochimique est répété. Avec un traitement approprié, les niveaux d'ALT devraient revenir à la normale..

Parfois, des médicaments spéciaux sont utilisés pour l'abaisser, tels que l'hefitol, l'heptral, le duphalac. Ils doivent être prescrits par un médecin et l'admission est sous sa surveillance. La plupart des médicaments ont des contre-indications qui doivent être prises en compte avant de commencer le traitement. Cependant, ces agents n'éliminent pas la cause sous-jacente d'une augmentation de l'ALAT. Quelque temps après avoir pris les médicaments, le niveau d'enzyme peut changer à nouveau. Par conséquent, il est nécessaire de contacter un spécialiste qualifié qui fera le bon diagnostic et prescrira le traitement approprié.

Éducation: Institut médical de Moscou I. M. Sechenov, spécialité - "Affaires médicales" en 1991, en 1993 "Maladies professionnelles", en 1996 "Thérapie".

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